Пероксидазы
Приготовление конъюгатов антител с пероксидазой хрена
Пероксидаза хрена или HRP (Horseradish peroxidase) выделяется из корневищ хрена Armoracia rusticana и является гликопротеином с молекулярной массой около 40 кДа. Содержит в качестве кофакторов гем и два иона кальция. Фермент пероксидаза катализирует реакцию, протекающую по схеме:
субстрат + H2O2 = окисленный субстрат + 2 H2O
Метод конъюгирования основан на использовании полисахаридных цепей фермента для конъюгирования с антителами.
Мягкое окисление остатков сахаров периодатом натрия создает активные альдегидные группы, способные взаимодействовать с аминогруппами иммуноглобулинов с образованием онований Шиффа.
Восстановление полученных оснований Шиффа приводит к формированию стабильных высокомолекулярных конъюгатов (см. схему ниже).
Схема реакции конъюгирования антител с пероксидазой хрена.
Конъюгаты антител с пероксидазой стабильны и могут храниться при +4oС.
Обязательным условием при этом является наличие в растворе бактериостатических компонентов, препятствующих развитию микроорганизмов и протеолитической деградации белкового конъюгата.
Для длительного хранения конъюгатов при температуре −20oС в качестве криопротектора может использоваться глицерин (содержание в растворе — 50%).
Наиболее широко используемый в биохимии бактериостатик азид натрия является ингибитором пероксидазы и не может быть использован при хранении растворов этого белка. В случае, если планируется хранить растворы конъюгата при +4 oС долгое время, используют 0,05% раствор органического бактериостатика ProСlin 300 (Sigma-Aldrich).Применение: Фермент используется для конъюгирования (соединения с другими веществами) в целях усиления слабого сигнала нужных белков и молекул и их более точной идентификации. Готовые конъюгаты применяются в анализах различного типа: вестерн-блоттинге, иммуноферментных, иммуногистохимических, к примеру, для иммуноферментного определения антител к тиреоидной пероксидазе.
I. Подготовка антител
Для успешной конъюгации пероксидазы с антителами, последние необходимо перевести в 0,1 М Na-карбонатный буфер, рН 9,5. Для этой цели можно использовать колонки на основе Сефадекса-25 для смены буфера фирмы GE Healthcare (NAP-5, NAP-10, PD-10) или диализ.
II. Активация пероксидазы.
1. Навеску 2 мг пероксидазы растворить в 0,4 мл бидистиллированной воды. 2. Приготовить раствор 0,1 М периодата натрия в бидистиллированной воде и сразу же добавить 0,1 мл этого раствора к раствору пероксидазы.
Быстро перемешать, обернуть пробирку с реакционной смесью фольгой (реакция должна проводиться в темноте) и инкубировать в течение 20 мин при комнатной температуре при постоянном перемешивании.
Признаком образования активной формы пероксидазы служит изменение окраски раствора фермента с желто-коричневой на зеленоватую. При длительном хранении на свету активированная форма быстро переходит в неактивную, при этом зеленая окраска снова переходит в коричневую.
Поэтому все последующие стадии должны осуществляться по возможности быстро.
3. Активированную пероксидазу перевести в буфер пришивки (1 мМ ацетат натрия рН 4,4 на колонке), используя колонку для смены буфера.
III. Конъюгирование антител с пероксидазой
Оптимальное массовое соотношение количества антител к количеству пероксидазы 2:1, т.е. на 2 мг активированной пероксидазы необходимо взять 1 мг антител. Раствор антител к пероксидазе (активированной) добавляется в 0,1 М Na-карбонатном буфере, рН 9,5. Инкубацию реакционной смеси проводить при перемешивании на шейкере в течение 40 минут при +37oС в пробирке, обернутой фольгой.
IV. Восстановление не прореагировавших альдегидных групп пероксидазы боргидридом натрия
Приготовить свежий раствор борогидрида натрия, растворив 2 мг в 0,5 мл бидистиллированной воды. Добавить 0,1 мл полученного раствора к реакционной смеси и инкубировать 20 мин при +37oС.
V. Перевод конъюгата в буфер хранения
Конъюгат антител с пероксидазой перевести в буфер хранения (PBS) на соответствующей колонке для смены буфера или методом диализа, добавить ProClean до конечной концентрации 0,05% и тщательно перемешать. Конъюгат хранить при +4oС. Обратите внимание: возможно хранение конъюгатов при −20°С в присутствии 50% глицерина.
VI. Тестирование полученного конъюгата
Тестирование проводится с использованием метода прямого иммуноферментного анализа путем раститровки полученного конъюгата по антигену.
Также отметим, что в ассортименте продукции Биалекса есть моноклональные АТ к пероксидазе хрена, с помощью которых можно детектировать сам фермент HRP при иммуногистохимических и иммуноферментных анализах.
Пероксидаза: фермент в молоке
Издавна молоко считается очень полезным продуктом. То, что оно насыщено витаминами и другими важными веществами, знают даже дети. Большим количеством фосфора и кальция в нем уже никого не удивишь, но то, что пероксидаза – это фермент, который также входит в состав молока, знает далеко не каждый.
Что из себя представляет пероксидаза
Сам термин «ферменты» произошел от латинского слова «fermentum», что переводится как «закваска». В природе они выступают как катализаторы – вещества, которые ускоряют протекание реакций в организмах. Эти молекулярные соединения своим действием способны расщеплять основные крупные составляющие клеток: белки, жиры и углеводы.
Продукты распада от таких реакций окисляются, тем самым выбрасывают содержащуюся в них энергию. Также некоторые из них выполняют функции регулирования молочного сахара и общего метаболизма (лактаза), участвуют в образовании крови и костей (фосфатаза), контролируют распад жиров (липаза).
Науке известно около 20 ферментов, которые присутствуют в молоке. Один из них – пероксидаза. Данный катализатор состоит из двух компонентов: белка и активной группы метиленов. Вес молекулы составляет 82 000 Да. Почти половина ее белковой части имеет спиралевидное строение.
Если соединить исследуемый фермент с перекисью водорода, то последняя войдет в состояние активации и выступит в качестве акцептора водорода. Для ускорения реакций понадобится совсем небольшое количество катализатора, начиная с раствора 1 : 5 000 000.
Интересно
Класс, к которому относится пероксидаза – это оксидоредуктазы. Их отличительная черта – наличие железа в составе. Также они обладают свойством ускорения окисления некоторых соединений, в которых присутствует перекись водорода.
Функция данной группы веществ – создание антимикробной среды. Главное значение пероксидазы в том, что она является катализатором процессов окисления и восстановления ароматических аминов и полифенолов. Происходит это благодаря переносу электронов с молекулы восстановителя на окислитель.
С целью продления длительности хранения молока данный компонент следует убрать из состава.
Задача осложняется тем, что для достижения положительного результата необходимо применить высокие температуры, иначе вещество не удалится благодаря своей термоустойчивости.Инактивирование фермента пероксидазы начинается после нагревания молока хотя бы на 80°С. Для полного удаления нужно достичь температуры до 85°С.
Источники получения
В молоке есть такие компоненты, которые образуются уже после удоя, так как микроорганизмы ведут активную деятельность в свежем продукте. Пероксидаза не относится к этой группе, а попадает в жидкость непосредственно в организме. Происходит это с помощью лейкоцитов, которые переносят избирательно высосанный из крови фермент.
Также в этом процессе участвуют альвеолярные клетки вымени, выполняющие функцию секреции. Повлиять на увеличения количества вещества может качество корма, который съела корова.
Показатель качества пастеризации
Чтобы очистить молоко от патогенных микроорганизмов, удалить ферменты, которые сокращают срок хранения и снижают его качество, проводят пастеризацию. В производстве кисломолочных продуктов выделяют два способа обработки:
- Нагревают с помощью стенок аппарата для стерилизации.
- Термическая обработка продукта при помощи пара. Этот вид еще называют уперизацией. На вкус сырье остается таким же, а потери полезных веществ, несмотря на температуру обработки от 140°С до 145°С, минимальны.
Чтобы проверить уровень качества пастеризации, используют различные пробы, одна из которых пероксидазная. Суть этого действия состоит в том, что ферменты, как и патогенные микробы, удаляются из молока при высоких температурах, соответственно, наличие или отсутствие первых напрямую указывает на количество вторых.
Существует общепринятый ход действий для проведения данной процедуры.
Понадобится: 5 мл молока, 5 капель йодо-калиевого крахмала и 5 капель 0,5%-ной перекиси водорода.
Последовательность действий:
- жидкости поместите в пробирку;
- добавьте крахмал и йод;
- перемешайте все в пробирке;
- определите цвет содержимого.
Если оттенок стал светло-синим или голубым, то пероксидаза в молоке присутствует. Окраска изменилась вследствие того, что она вступила в реакцию с перекисью и крахмалом, качественные характеристики соединения поменялись, йод освободился и изменил цвет жидкости.
Следовательно, пастеризация была при низкой температуре или не проводилась вовсе. Еще возможен такой вариант, что пастеризованное молоко смешалось с обычным.
Если цвет сохранился — это значит, что не было реакции, то есть стерилизация была проведена качественно. Если окраска изменилась позже, чем через две минуты после смешивания компонентов, эксперимент следует провести повторно. Для этого молоко необходимо предварительно прокипятить и охладить.
Особенности лактопероксидазы
Лактопероксидаза – это фермент, который выделятся из различных желез организма, среди которых молочные и слюнные. Впервые это вещество было обнаружено в молоке в конце XIX века.
Отделить пероксидазу как отдельное вещество удалось лишь через 50 лет, в 1932 году. Изначально ученые считали, что все ферменты группы идентичны, но в 1943 году было установлено, что лактопероксидаза имеет отличительные черты.
Одной из них было антибактериальное свойство, которое вырабатывалось благодаря соединению с перекисью водорода.
В 60-ые года XX века было обнаружено, что его высокая концентрация находится в молозиве, которое предшествует грудному молоку. Отсюда было сделано интересное открытие: защиту от бактерий грудной ребенок приобретает вначале от матери в течение первых дней жизни, а потом уже из собственной слюны на 5-7 день после рождения.
Строение лактопероксидазы такое: основная часть — это альфа-спирали, также присутствуют две бета-нити. Молекулы катализатора могут быть соединены со стенками клеток или же независимо распространятся по цитоплазме. В животном организме они выполняют важную роль – способствуют энергетическому обмену и ускоряют расщепление чужеродных веществ.
Фермент может вступать в соединения с цианидом, фторидом, монооксидом углерода и еще с некоторыми веществами, включая перекись водорода. Последняя попадает в организм вследствие окисления глюкозы. Она не повреждает системы организма, так как быстро вступает в реакции с другими веществами.
Ученые применяют лактопероксидазу не только для контроля пастеризации молока, но и во многих областях:
- Сфера красоты. Фермент добавляют в кремы по уходу за кожей. В соединении с глюкозой и ее образующих получается эффективное вещество для добавления в уходовые средства для лица и тела из натуральных компонентов.
- Медицина. Конъюгаты антител могут уничтожать клетки опухолей, а макрофаги активируются под воздействием лактопероксидазы и направляются подавлять раковые клетки. Также доказана полезность вещества для лечения ВИЧ и герпеса.
- Уход за ротовой полостью. Активно идет изучение способностей ферментной системы для поддержания здоровья полости рта. Лактопероксидаза, попадая в качестве зубной пасты в рот человека, может образовывать невидимую пленку, которая выполняет защитную функцию. Также возможен вариант предупреждения раннего развития кариеса, пародонтоза и гингивита. Неприятный зуд во рту может помочь побороть сочетание пероксидазы с лизоцимой, которая разрушает бактерии.
Развитие науки не стоит на месте и стремится к увеличению продолжительности сроков хранения продуктов. Пероксидаза, функции которой обозначены в статье, необходима лишь в свежем молоке для регулирования количества бактерий.
В переработанном сырье ее присутствие уже не нужно, поэтому целесообразно использовать этот компонент, как инструмент для проверки пастеризации продукта, с чем она великолепно справляется. Данный метод на пробу стерилизации утвержден в ГОСТе 3623-73.
Окислительный стресс и антиоксидантная
Пероксидазы (ЕС 1.11.17) включают группу ферментов, использующих в качестве окислителя пероксид водорода.
К ним относятся: НАДН-пероксидаза, НАДФН-пероксидаза, глутатион-пероксидаза, гваякол-пероксидаза, аскорбат-пероксидаза и др.
Пероксидазы способны восстанавливать перекись водорода до воды, окисляя при этом различные соединения. Они катализируют следующую реакцию:
АН2 + Н2О2 → А + 2Н2О
Пероксидаза является двухкомпонентным ферментом – гемпротеином, содержащим в простетической группе железопорфирин.
Очищенная кристаллическая растительная пероксидаза имеет молекулярную массу 44 000. Гематин составляет 1.48% этой массы. По аминокислотному составу белок пероксидазы имеет некоторые особенности: в нем отсутствуют триптофан и оксипролин, к тому же он неоднороден.
В основе механизма действия пероксидазы лежит ее способность вступать во взаимодействие с перекисью водорода с образованием промежуточных комплексов, которые обладают различными спектральными характеристиками.
Этот фермент в разных изоформах присутствует практически во всех клеточных компартментах, включая и клеточную стенку.
В настоящее время известно несколько видов пероксидаз, использующих в качестве окислителя пероксид водорода.
Пероксидаза катализирует окисление перекисью водорода или молекулярным кислородом ароматических аминов, анилина, бензидина, тирозина, триптофана, индола, индолилуксусной кислоты, фенолов, ароматических кислот, таких соединений, как ферроцитохром с, NADFH+Н+, аскорбинат, нитраты. Пероксидаза, в отличие от каталазы, не окисляет перекись и этиловый спирт.Источником активного кислорода при каталитическом действии пероксидазы могут наряду с перекисью водорода служить и органические перекиси.
Пероксидаза может использовать также перекиси ненасыщенных жирных кислот, образующиеся при действии липоксигеназы, а также перекиси каротина.
Наиболее распространенными субстратами, на которые действует пероксидаза в тканях растений, являются полифенолы в свободном состоянии или в форме различных сложных соединений (гликозиды, дубильные вещества) и ароматические амины.
Так называемая гваяколовая пероксидаза, участвующая в биосинтезе лигнина, окисляет фенольные соединения.
В ряду пероксидаз основное место занимает глутатион-пероксидаза – это самое распространенное сульфгидрильное соединение в клетках. Глутатион содержит нетипичную гамма-связь между Glu и Cys. Восстановителем является тиольная группа цистеинового остатка.
Функцией фермента является поддержание активного состояния многих ферментов, самопроизвольное окисление которых приводит к образованию дисульфидной группы: глутатион восстанавливает сульфгидрильные формы. Окисленный глутатион восстанавливается флавопротеидом глутатионредуктазой, которая утилизирует Н+ из НАДФН+Н+.
Две молекулы восстановленной формы (GSH) при окислении образует дисульфид (GSSG).
НАДФ + Н+ + GSSG → НАДФ+ + 2GSH.
Разрушая гидроперекиси липидов, глутатионпероксидаза регулирует тем самым продукцию арахидоновой кислоты. Для эффективной работы фермента необходим селен, который входит в состав активного центра. Дефицит селена нарушает работу глутатионпероксидазы и других селеносодержащих ферментов. Имеется связь между селеном и витамином Е: они влияют на разные этапы образования органический перекисей: токоферолы подавляют перекисное окисление полиненасыщенных жирных кислот, а содержащая селен глутатионпероксидаза разрушает уже образовавшиеся перекиси липидов, перекись водорода. Глутатионпероксидаза, не содержащая селен, – глутатион– S-трансфераза– разрушает только перекись водорода (как и каталаза). Наибольшее количество селена содержится в белках с высоким содержанием цистина: образуются трисульфиды, которые подобно сульфгидрильным группам мембранных белков, регулируют стабильность и проницаемость мембран. При дефиците селена и снижении активности глутатионпероксидазы повышается гемолиз эритроцитов вследствие действия перекиси водорода и липоперекисей. Восстановленный глутатион и глутатионпероксидаза превращают липоперекиси в менее токсичные оксикислоты и этим предупреждают повреждение биоструктур. Пополнение фонда глутатиона происходит за счет аминокислот, которые содержат серу.
Обнаружено, что пероксидазы обеспечивают нормальный ход окислительных процессов при различного рода неблагоприятных воздействиях на растение.
Поделитесь с Вашими друзьями:
Молекулярный кислород в обычном состоянии представляет собой триплет (имеет два неспаренных электрона с параллельными спинами, которые локализованы на различных орбиталях). Большинство органических молекул синглетны, их электроны обладают антипараллельными спинами. Вследствие различий в направлении спинов электронов взаимодействие органических молекул с молекулой кислорода протекает достаточно медленно. Однако в клетке существует вероятность образования АФК, которые представляют собой как свободнорадикальные частицы (супероксидные, пероксидные, гидроксильные радикалы), так и нейтральные молекулы (пероксид водорода, синглетный кислород). Свободный радикал представляет собой частицу, имеющую неспаренный электрон на внешней электронной орбитали. Такую частицу обозначают специальным символом – •. Важными свойствами свободного радикала является его высокая химическая активность и то, что он не может исчезнуть, пока не прореагирует с другим свободным радикалом в реакции, которую называют реакцией дисмутации.
Формирование АФК происходит при неполном восстановлении молекулярного кислорода до воды одним, двумя и тремя электронами (рис. 1).
В результате захвата молекулой одного электрона образуется супероксидный радикал (О2 •-) или его протонированная форма гидропероксидный радикал (HО2 •) при слабокислых значениях рН.Поделитесь с Вашими друзьями:
Page 3
Каталаза (ЕС 1.11.16) широко распространена в растительных тканях. Она обнаружена почти у всех аэробов и у некоторых факультативных анаэробов.
Каталаза является двухкомпонентным Fe-порфириновым ферментом, состоящим из белка и соединенной с ним активной группой, которая содержит гематин, представляющий собой окисленную простетическую группу гемоглобина крови. Активная группа каталазы соединяется с белком своими карбоксилами.
Различия разных каталаз обусловлены различиями в составе или структуре белка, сейчас обнаружено до 5 изоферментов.
Сущность каталитического действия каталазы состоит в разложении перекиси водорода с выделением молекулярного кислорода. Реакция с участием каталазы требует двух молекул перекиси, из которых одна действует как донор, а другая как акцептор электронов.
2 Н2О2 → 2 Н2О,
FeOH + HOOH → FeOOH + H2O,
FeOOH + HOOH → FeOH + H2O + O2.
В живой клетке основными поставщиками перекиси водорода являются флавопротеидные ферменты, которые сами не способны разлагать перекись.
Перекись водорода, образующаяся в обменных реакциях, в известных концентрациях для клетки токсична, в связи с чем нельзя недооценивать роль каталазы, активирующей процесс разложения перекиси водорода с образованием воды и неактивного молекулярного кислорода. В живых тканях помимо каталазы перекись разлагается и пероксидазой. Однако было доказано, что каталаза выполняет каталитическую функцию независимо от присутствия пероксидазы.
Результаты серии работ Чанса, Теорелла позволяют представить механизм каталазной реакции следующим образом: сначала гидроксил гематина взаимодействует с перекисью водорода, в результате чего образуется нестойкий перекисный комплекс. При взаимодействии этого комплекса с еще одной молекулой перекиси гидроксил восстанавливается, образуется вода и молекулярный кислород.
Весьма существенна роль каталазы в снабжении молекулярным кислородом тех участков ткани, куда доступ его в силу тех или иных причин затруднен. Примером таких тканей могут служить ткани перикарпия сочных плодов, многослойная паренхима вегетативных запасных органов (клубни, корнеплоды и др.).
Кроме того, выяснено, что биологическая роль каталазы тесным образом связана с нормально функционирующей цитохромной системой. При комбинированном действии цитохрома С с каталазой митохондрии обладают повышенной активностью процессов синтеза АТФ при незначительном повышении поглощения кислорода.
Это служит основанием для предположения, что каталаза принимает участие в процессах сопряженного окислительного фосфорилирования, осуществляемого митохондриями.
Одновременно это свидетельствует о функциональной взаимосвязи катализаторов, локализованных в разных структурных компонентах клетки. Цитохромоксидаза в основном связана с митохондриями и хлоропластами, тогда как большая часть каталазы локализована в пероксисомах и цитоплазме.В отличие от пероксидаз, которые функционируют только при относительно низком уровне пероксида, каталаза способна эффективно работать при его высокой концентрации.
Каталаза относится к числу ферментов с наиболее высоким числом оборотов (она может расщепить 44 000 молекул H2O2 в секунду). Для расщепления большого количества пероксида водорода требуется малое количество фермента.
Как и в случае супероксиддисмутазы, скорость реакции определяется диффузией и не требует энергии для активации. Каталаза преимущественно находится в пероксисомах, внеклеточно каталаза находится в незначительных концентрациях.
К факторам, понижающим каталазную активность, относят недостаточность витаминов группы В, фолиевой кислоты, рибофлавина, витамина А.
Снижать активность каталазы могут различные вещества: цианиды, азиды, сульфиды (способны блокировать железо в гематиновой группе), нитраты, фосфаты, сульфаты, многие кислоты. Снижение активности каталазы также наблюдается при избытке метионина, тирозина, цистина, меди, цинка.
Поделитесь с Вашими друзьями:
Page 4
По химической природе каротиноиды относятся к классу тетратерпеноидов. Их углеводородная структура состоит из 8 изопренов (С5-углеводородов).
Каротиноиды также относят и классу изопреноидов; они состоят из длинных ветвящихся углеводородных цепей, содержащих несколько сопряженных двойных связей, заканчивающихся на одном (γ-каротин) или обоих концах (β-каротин) кольцевой циклической структурой – иононовым кольцом.
Длинная цепь сопряженных двойных связей образует хромофор всех каротиноидов, что позволяет отнести их к природным пигментам. Человеческому глазу каротиноиды с 7-15 конъюгированными двойными связями видятся в цвете от желтого до красного.
Их хромофорные р-электронные системы находятся также под влиянием других дополнительных двойных связей и различных функциональных групп (например, карбонильной, эпокси-группы и др.), которые также оказывают влияние на поглощение волн света определенных длин и, как следствие, на цвет молекул.
В зависимости от степени поглощения каротиноиды разделяются на 2 группы: каротины и ксантофиллы. Все незамещенные каротиноиды – каротины.
Они не содержат атомов кислорода, являются чистыми углеводородами и обычно имеют оранжевый цвет. Наиболее известный представитель этой группы – β-каротин.
Каротиноиды, окрашенные в цвета от желтого до красного, характеризуются наличием кислородсодержащих функциональных групп, и называются ксантофиллами.
Из-за многочисленных двойных связей, обычно циклического окончания молекул и наличия асимметричных атомов углерода, каротиноиды имеют разнообразные конфигурации и стереоизомеры с различными химическими и физическими свойствами. Большинство каротиноидов имеют цис- и трансгеометрические изомеры.Структурные формулы некоторых каротиноидов. I – бета-каротин, II – астаксантин, III –кантаксантин, IV – зеаксантин, V – лютеин, VI – бета-криптоксантин (рис. с сайта http://ethesis.helsinki.fi/).
Каротиноиды хорошо растворяются в неполярных органических растворителях, а также в жирах. Именно поэтому они находятся в гидрофобном билипидном слое плазмалеммы, в составе светособирающих комплексов. Они выполняют ряд важнейших функций в процессе фотосинтеза.
1) Антенная. Как светопоглотители, каротиноиды разделяют с хлорофиллом ключевую роль в энергетическом метаболизме высших растений. Поглощая свет, они трансформируют захваченную световую энергию в реакционные центры пигментов, где она преобразуется в электрическую.
Следует отметить, что растения разных экологических групп отличаются по составу каротиноидов друг от друга. Это связано с тем, что доступный спектральный состав и интенсивность солнечного света различны.
И в процессе эволюции растения разных местообитаний вырабатывали свой характерный состав пигментов, что позволяет им в различных условиях существования приспосабливаться и наиболее эффективно использовать доступный свет.
2) Защитная (мембраностабилизирующая). Благодаря наличию сопряженных двойных связей, каротиноиды могут связывать синглетный кислород и ингибируют образование свободных радикалов, предупреждая их негативное действие на организм.
Они обеспечивают защиту от ультрафиолетового излучения, так как могут трансформировать энергию УФ-света в видимый свет, что проявляется в явлении флуоресценции; выступают в роли антиоксидантов, защищая чувствительные ткани и лабильные соединения от окисления.
3) Фотопротекторная. Они предохраняют реакционный центр от мощных потоков энергии при высоких интенсивностях света, реагируя с триплетным хлорофиллом, стабилизируют липидную фазу тилакоидных мембран, защищая ее от ПОЛ.
Две последние функции связаны с антиоксидантной защитой макромолекул клетки от свободных радикалов и активированных молекул (триплетный хлорофилл и синглетный кислород).Каротиноиды отнимают избыток энергии у возбужденного хлорофилла или синглетного О2 и рассеивают ее через процесс нерадиационной релаксации в виде тепла. Таким образом может быть предотвращен окислительный стресс. Они также могут переносить электрон с радикала и модифицировать его структуру, предотвращая дальнейшее развитие цепной реакции.
В условиях стресса у каротиноидов возрастает значение защитной функции. Они удаляют избытки свободных радикалов и активных форм кислорода, защищая липидный бислой и хлорофиллы от разрушения. У большинства растений в такой период увеличивается концентрация тетратерпенов. Но существуют случаи, когда их количество уменьшается. Причины этого пока не объяснены.
Поделитесь с Вашими друзьями:
