Миозин

Миозин

Миозин

миозин и актин, миозин фото
Миозин — фибриллярный белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл. Составляет 40—60 % общего количества мышечных белков. При соединении миозина с другим белком миофибрилл (актином) образуется актомиозин — основной структурный элемент сократительной системы мышц.

Другое важное свойство миозина — способность расщеплять аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ). Благодаря АТФ-азной активности миозина, химическая энергия макроэргических связей АТФ превращается в механическую энергию мышечного сокращения. Молекулярная масса миозина около 500 000.

При действии протеолитических ферментов миозин распадается на фрагменты — тяжёлый меромиозин и лёгкий меромиозин (молекулярная масса около 350 000 и около 150 000). С помощью меченного тяжёлого меромиозиона при цитологических исследованиях выявляется местоположение актиновых микрофиламентов в клетке.

  • 1 Структура
  • 2 Виды миозина
    • 2.1 Мышечный миозин
    • 2.2 Немышечный миозин
  • 3 Примечания
  • 4 См. также

Структура

Миозины — семейство белков, являющихся моторами цитоскелета системы микрофиламентов. Миозины состоят из тяжёлых цепей (H) и лёгких (L) в разном количестве в зависимости от типа миозина. H-цепь имеет 2 участка — «головку» и «хвостик».

Головка тяжёлой цепи миозина имеет сайт связывания с актином и сайт связывания АТФ. По количеству «головок» миозины делятся на «традиционные» (convention myosin) — 2 головки, и нетрадиционные (unconvention myosin) — одна «головка».

Традиционные миозины могут связываться между собой в протофибриллы, а нетрадиционные — не могут.

На электронных микрофотографиях молекулы миозина имеют вид палочек (1600´25) с двумя глобулярными образованиями на одном из концов. Полагают, что 2 полипептидные цепи, образующие миозина, скручены в спираль. Белки, аналогичные миозину, обнаружены в жгутиках, ресничках и других двигательных структурах у многих простейших и бактерий, сперматозоидов животных и некоторых растений.

Мышечный миозин

Мышечный миозин (т. н. Миозин II) — традиционного типа. Обнаруживается в поперечно-полосатой мускулатуре позвоночных и беспозвоночных животных, в гладкомышечных клетках беспозвоночных. Мышечный миозин всегда состоит из двух H-цепей, по 200 кДа каждая, образующих две «головки» молекулы и скрученный из двух хвостиков тяжёлой цепи хвост.

Две лёгкие L-цепи по 18 кДа ассоциированы с тяжёлыми цепями в районе перехода от головки к хвосту. Связываясь с микрофиламентами головками попеременно, миозины как бы «шагают» по нему за счёт гидролиза макроэргической связи молекулы АТФ.

При этом к хвосту молекулы может быть присоединена соседняя микрофибрилла, и тогда происходит мышечное сокращение.

Немышечный миозин

Миозин V

Немышечные миозины встречаются в разных клетках, в том числе в гладко-мышечных клетках позвоночных. Немышечные миозины могут быть 2-х-головые и одно-головые, то есть традиционные и нетрадиционные.

Нетрадиционные миозины найдены во всех клетках. Они не могут образовывать протофиламенты. Одноголовый миозин тащит груз от (-) конца микрофиламента к (+)-концу.

Миозин I — в фоторецепторах, миозин VII — в органах слуха.

Примечания

  1. В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, 1939

См. также

п·о·р Биологические двигатели 

Моторные белки

Актин • Динеин • Кинезин • Миозин • Тропомиозин • Тропонин • Флагеллин
См. также: Молекулярные моторы

миозин, миозин и актин, миозин и актин титин, миозин фото, миозински филаменти

Миозин Информацию О

Миозин

Миозин
Миозин Вы просматриваете субъект
Миозин что, Миозин кто, Миозин описание

There are excerpts from wikipedia on this article and video

Наш сайт имеет систему в функции поисковой системы. Выше: «что вы искали?»вы можете запросить все в системе с коробкой. Добро пожаловать в нашу простую, стильную и быструю поисковую систему, которую мы подготовили, чтобы предоставить вам самую точную и актуальную информацию.

Поисковая система, разработанная для вас, доставляет вам самую актуальную и точную информацию с простым дизайном и системой быстрого функционирования. Вы можете найти почти любую информацию, которую вы ищете на нашем сайте.

На данный момент мы служим только на английском, турецком, русском, украинском, казахском и белорусском языках.
Очень скоро в систему будут добавлены новые языки.

Жизнь известных людей дает вам информацию, изображения и видео о сотнях тем, таких как политики, правительственные деятели, врачи, интернет-сайты, растения, технологические транспортные средства, автомобили и т. д.

Миозин • ru.knowledgr.com

Миозин

Миозины включают семью ЗАВИСИМЫХ ОТ ATP моторных белков и известны прежде всего их ролью в сокращении мышц и их участием в широком диапазоне других эукариотических процессов подвижности. Они ответственны за основанную на актине подвижность.

Термин был первоначально использован, чтобы описать группу подобных ATPases, найденных в клетках поперечно-полосатой мышцы и гладкой мускулатуры.

После открытия Поллардом и Korn ферментов с подобной миозину функцией в Acanthamoeba castellanii, большое количество расходящихся генов миозина было обнаружено всюду по эукариотам.

Таким образом, хотя миозин, как первоначально думали, был ограничен мышечными клетками (следовательно, «myo»), нет никакого единственного «миозина», а скорее огромной суперсемьи генов, продукты белка которых разделяют основные свойства закрепления актина, гидролиз ATP (деятельность фермента ATPase), и вызывают трансдукцию. Фактически все эукариотические клетки содержат изоформы миозина. Некоторые изоформы специализировали функции на определенных типах клетки (таких как мышца), в то время как другие изоформы повсеместны. Структура и функция миозина сильно сохранены через разновидности, до такой степени, что миозин мышцы кролика II свяжет с актином от амебы.

Области

Большинство молекул миозина составлено из головы, шеи и области хвоста.

  • область связывает волокнистый актин и использует гидролиз ATP, чтобы произвести силу и «идти» вдоль нити к колючему (+) конец (за исключением миозина VI, который двигает резкое (-) конец).
  • область шеи действует как компоновщик и как рука рычага для преобразования силы, произведенной каталитической моторной областью. Область шеи может также служить связывающим участком для гирлянд миозина, которые являются отличными белками, которые являются частью макромолекулярного комплекса и обычно имеют регулирующие функции.
  • Область хвоста обычно добивается взаимодействия с грузовыми молекулами и/или другими подъединицами миозина. В некоторых случаях область хвоста может играть роль в регулировании моторной деятельности.

Удар власти

Многократный миозин II молекул производит силу в скелетной мышце через механизм удара власти, заправленный энергией, выпущенной от гидролиза ATP. Удар власти происходит при выпуске фосфата от молекулы миозина после гидролиза ATP, в то время как миозин плотно связан с актином.

Эффект этого выпуска — конформационное изменение в молекуле, которая тянет против актина. Выпуск молекулы АВТОМАТИЧЕСКОЙ ОБРАБОТКИ и закрепление новой молекулы ATP выпустят миозин от актина. Гидролиз ATP в пределах миозина заставит его связывать с актином снова, чтобы повторить цикл.

Совместное воздействие бесчисленных ударов власти заставляет мышцу сокращаться.

Номенклатура, развитие и родословная

Большое разнообразие генов миозина, найденных всюду по эукариотическим филюмам, назвали согласно различным схемам, поскольку они были обнаружены. Номенклатура может поэтому быть несколько запутывающей, пытаясь сравнить функции белков миозина в пределах и между организмами.

Миозин скелетной мышцы, самая заметная из суперсемьи миозина из-за ее изобилия в волокнах мышц, был первым, чтобы быть обнаруженным. Этот белок составляет часть sarcomere и формирует макромолекулярные нити, составленные из многократных подъединиц миозина.

Подобные формирующие нить белки миозина были найдены в сердечной мышце, гладкой мускулатуре и клетках немышц. Однако начав в 1970-х, исследователи начали обнаруживать новые гены миозина у простых эукариотов, кодирующих белки, которые действовали как мономеры и были поэтому названными миозинами Класса I.

Эти новые миозины коллективно назвали «нетрадиционными миозинами» и нашли во многих тканях кроме мышцы. Эти новые члены суперсемьи были сгруппированы согласно филогенетическим отношениям, полученным из сравнения последовательностей аминокислот их главных областей с каждым классом, назначаемым Римская цифра (см. филогенетическое дерево).

У нетрадиционных миозинов также есть расходящиеся области хвоста, предлагая уникальные функции. Теперь разнообразное множество миозинов, вероятно, развилось из наследственного (см. картину).

Анализ последовательностей аминокислот различных миозинов показывает большую изменчивость среди областей хвоста, но сильное сохранение главных последовательностей области.

По-видимому это — так миозины, может взаимодействовать, через их хвосты, с большим количеством различных грузов, в то время как цель в каждом случае — чтобы пройти нити актина — остаются тем же самым и поэтому требуют того же самого оборудования в двигателе. Например, геном человека содержит более чем 40 различных генов миозина.

Эти различия в форме также определяют скорость, на которой миозины могут пройти нити актина. Гидролиз ATP и последующий выпуск группы фосфата вызывают «удар власти», в котором «руку рычага» или область «шеи» тяжелой цепи тянут вперед. Так как удар власти всегда перемещает руку рычага тем же самым углом, длина руки рычага определяет смещение груза относительно нити актина.

Более длинная рука рычага заставит груз пересекать большее расстояние даже при том, что рука рычага подвергается тому же самому угловому смещению — как человек с более длинными ногами может двинуться дальше с каждым отдельным шагом.

Скорость двигателя миозина зависит от уровня, по которому она проходит через полный кинетический цикл закрепления ATP с выпуском АВТОМАТИЧЕСКОЙ ОБРАБОТКИ.

Миозин I

Миозин I, повсеместный клеточный белок, функционирует как мономер и функции в транспорте пузырька. Это имеет размер шага 10 нм и было вовлечено как являющийся ответственным за ответ адаптации стереоресниц во внутреннем ухе.

Миозин II

Миозин II (также известный как обычный миозин) является типом миозина, ответственным за производство сокращения мышц в мышечных клетках.

  • Миозин II содержит две тяжелых цепи, каждый приблизительно 2 000 аминокислот в длине, которые составляют области головы и хвоста. Каждая из этих тяжелых цепей содержит область верхней части N-терминала, в то время как хвосты C-терминала берут морфологию намотанной катушки, скрепляя две тяжелых цепи (вообразите двух змей обернутыми друг вокруг друга, такой как в кадуцее). Таким образом у миозина II есть две головы. Промежуточная область шеи — область, создающая угол между головой и хвостом. В гладкой мускулатуре единственный ген (MYH11) кодирует для тяжелого миозина цепей II, но вариантов соединения встык этого генного результата в четырех отличных изоформах.
  • Это также содержит 4 гирлянды, приводящие к 2 на душу, веся 20 (MLC) и 17 (MLC) kDa. Они связывают тяжелые цепи в области «шеи» между головой и хвостом.
  • MLC также известен как регулирующая гирлянда и активно участвует в сокращении мышц.
  • MLC также известен как существенная гирлянда. Его точная функция неясна, но, как полагают, способствует структурной стабильности миозина, головы наряду с MLC. Два варианта MLC (MLC) существуют в результате дополнительного соединения в гене MLC.

В мышечных клетках длинные хвосты намотанной катушки отдельных молекул миозина объединяются, формируя толстые нити sarcomere. Производящие силу главные области придерживаются из стороны толстой нити, готовой идти по смежным основанным на актине тонким нитям в ответ на надлежащие химические сигналы.

Миозин III

Миозин III является плохо понятым членом семьи миозина. Это было изучено в естественных условиях в глазах Дрозофилы, где это, как думают, играет роль в фототрансдукции. Человеческий ген гомолога для миозина III, MYO3A, был раскрыт через проект генома человека и выражен в сетчатке и улитке уха.

Миозин IV

У

миозина IV есть единственный мотив IQ и хвост, который испытывает недостаток в любой последовательности формирования намотанной катушки. У этого есть соответствие, подобное областям хвоста Миозина VII и XV.

Миозин V

Миозин V является нетрадиционным двигателем миозина, который функционален как регулятор освещенности и имеет размер шага 36 нм.

Это перемещает (идет) вдоль нитей актина, едущих к колючему концу (+ конец) нитей.

Миозин V, как думали, был важен в движении пузырька от центра клетки к периферии, но, как показывали, больше походил на динамическую привязь, сдерживающие пузырьки и органоиды в богатой актином периферии клеток.

Миозин VI

Миозин VI является нетрадиционным двигателем миозина, который прежде всего функционален как регулятор освещенности, но также и действует как непоступательный мономер. Это идет по нитям актина, едущим к минус конец нитей. Миозин VI, как думают, транспортирует endocytic пузырьки в клетку.

Миозин VII

Миозин VII является нетрадиционным миозином с двумя областями FERM в области хвоста. Этому намотали очень короткое — намотанная область. Миозин VII требуется для phagocytosis в Dictyostelium discoideum, spermatogenesis в C. elegans и формировании стереоресниц у мышей и данио-рерио.

Миозин VIII

Миозин VIII является определенным для завода миозином, связанным с клеточным делением; определенно, это вовлечено в регулирование потока цитоплазмы между клетками и в локализации пузырьков к phragmoplast.

Миозин IX

Миозин IX является одноголовой, направленной группой минус конец моторных белков. Механизм движения для этого миозина плохо понят.

Миозин X

Миозин X является нетрадиционным двигателем миозина, который функционален как регулятор освещенности. Димеризация миозина X, как думают, антипараллельна. Это поведение не наблюдалось в других миозинах.

В клетках млекопитающих двигатель, как находят, локализует к филоподии. Миозин X прогулок к колючим концам нитей. Некоторое исследование предполагает, что предпочтительно идет на связках актина, а не единственных нитях.

Это — первый двигатель миозина, который, как находят, показал это поведение.

Миозин XI

Миозин XI направляет движение органоидов, таких как plastids и митохондрии в растительных клетках. Это ответственно за направленное на свет движение хлоропластов согласно интенсивности света и формированию stromules соединение различного plastids.

Миозин XIV

Эта группа миозина была найдена в филюме Apicomplexa. Миозины локализуют к плазменным мембранам внутриклеточных паразитов и могут тогда быть вовлечены в процесс вторжения клетки.

Этот миозин также найден в снабженном ресничками протозойном Tetrahymena thermaphila. Известные функции включают: транспортировка phagosomes к ядру и беспокойству отрегулированного устранения развития макроядра во время спряжения.

Миозин XV

Миозин XV необходим для развития структуры ядра актина неподвижных стереоресниц, расположенных во внутреннем ухе. Это, как думают, функционально как мономер.

Гены в людях

Обратите внимание на то, что не все эти гены активны.

  • Класс I: MYO1A, MYO1B, MYO1C, MYO1D, MYO1E, MYO1F, MYO1G,

MYO1H

  • Класс II: MYH1, MYH2, MYH3, MYH4, MYH6, MYH7, MYH7B, MYH8, MYH9, MYH10, MYH11, MYH13, MYH14, MYH15,

MYH16 MYO3B MYO5C MYO6 MYO7B MYO9B MYO10 MYO15A MYO18B

Гирлянды миозина отличны и имеют свои собственные свойства. Их не считают «миозинами», но являются компонентами макромолекулярных комплексов, которые составляют функциональные ферменты миозина.

  • Гирлянда: MYL1, MYL2, MYL3, MYL4, MYL5, MYL6, MYL6B, MYL7, MYL9, MYLIP, MYLK, MYLK2,

MYLL1

Парамиозин

Парамиозин — большой, 93-115kDa мышечный белок, который был описан во многих разнообразных бесхарактерных филюмах. Бесхарактерные толстые нити, как думают, составлены из внутреннего ядра парамиозина, окруженного миозином. Миозин взаимодействует с актином, приводящим к сокращению волокна.

Парамиозин сочтен во многих различных бесхарактерных разновидностях, например, Brachiopoda, Sipunculidea, Nematoda, Annelida, Mollusca, Арахнидах и Insecta.

Парамиозин ответственен за механизм «выгоды», который позволяет длительное сокращение мышц с очень небольшими энергетическими расходами, такими, что моллюск может остаться закрытым для длительных периодов.

Дополнительные материалы для чтения

  • Молекулярная биология клетки. Alberts, Джонсон, Льюис, Рэфф, Робертс и Уолтер. 4-й выпуск. 949-952.

Дополнительные изображения

Image:Querbrückenzyklus 1.png|Phase 1

Image:Querbrückenzyklus 2.png|Phase 2

Image:Querbrückenzyklus 3.png|Phase 3

Image:Querbrückenzyklus 4.png|Phase 4

Внешние ссылки

  • MBInfo — Изоформы миозина
  • MBInfo — Миозин Powerstroke
  • миозина видео движущегося миозина проезжает белок.
  • Домашняя страница миозина
  • Мультипликация движущегося миозина проезжает белок
  • 3D макромолекулярные структуры миозина от НИХ Банк данных (EMDB)
Поделиться:
Нет комментариев

    Добавить комментарий

    Ваш e-mail не будет опубликован. Все поля обязательны для заполнения.

    ×
    Рекомендуем посмотреть