НЕЙРАМИНИДАЗА

Препараты ингибиторы нейраминидазы

НЕЙРАМИНИДАЗА

Заболеваемость гриппом ежегодно повышается в осенне-зимний период. Это широко распространенная респираторная инфекция, борьба с которой требует специфических препаратов, воздействующих непосредственно на самого возбудителя. Средствами выбора в таком случае становятся так называемые ингибиторы нейраминидазы.

Общие сведения

Возбудителем гриппа является вирус, который, исходя из антигенной структуры, бывает трех типов – A, B и C. Дальнейшая классификация патогенов происходит по наличию у них на внешней поверхности двух белков (гликопротеидов): гемагглютинина и нейраминидазы. Эти компоненты являются одновременно антигенами и ферментами агрессии, обеспечивающими патогенность возбудителя.

Вирусы гриппа A и B содержат оба белка. При этом эпидемическое значение имеют несколько подтипов гемагглютинина и нейраминидазы (H1, H2, H3 и N1, N2), хотя на самом деле их значительно больше.

Необходимо также отметить, что им присуща высокая антигенная изменчивость под воздействием факторов окружающей среды.

Что касается вируса гриппа C, то он вместо гемагглютинина содержит другой белок со схожими свойствами.

Гемагглютинин и нейраминидаза играют важное значение в жизненном цикле вируса.

Первый способствует прикреплению возбудителя к поверхности клеток, а второй разрушает рецепторы к нему, расщепляя при этом сиаловые кислоты.

Предполагается что нейраминидаза помогает вирусу проникать сквозь слизь, достигая эпителия дыхательных путей. Подтверждена способность фермента облегчать высвобождение вновь образованных частиц из зараженных клеток.

Вирусные ферменты обеспечивают патогенность возбудителя и обладают антигенными свойствами. Именно они являются основной мишенью для специфических препаратов.

Свойства

Современные данные о строении и свойствах вирусных антигенов дали толчок для разработки новых препаратов, используемых в лечении гриппа. Механизм действия этих медикаментов связан с блокированием нейраминидазы путем образования конкурирующего субстрата. В результате фермент теряет свою активность, что предотвращает размножение вирусных частиц и заражение новых клеток.

На фоне терапии препаратами происходит уменьшение симптоматики, сокращение длительности патологии и предотвращение осложнений.

Помимо лечебного эффекта, ингибиторы нейраминидазы позволяют провести профилактику развития инфекции после контакта с заболевшим.

При использовании указанных средств предотвращается и передача возбудителей гриппа здоровым лицам, а значит, снижается риск развития эпидемий.

Представители

В настоящее время синтезировано несколько молекул, угнетающих нейраминидазу вируса гриппа. Одни из них изучены достаточно хорошо, доказав свою эффективность во многих клинических испытаниях и получив большой опыт использования, а другие еще продолжают разрабатываться. Речь идет о следующих препаратах:

  • Озельтамивир (Тамифлю).
  • Занамивир (Реленза).
  • Перамивир (Рапиваб).
  • Ланинамивир.

Широкое применение в практической медицине получили первые два препарата из указанных. Они рекомендованы ВОЗ как средства выбора при спорадических случаях или эпидемиях гриппа, включая штаммы H1N1 («свиной»), H5N1 («птичий»), H3N2 («гонконгский»).

Применение

Использование препаратов – ингибиторов нейраминидазы должно быть согласовано с врачом. Это лекарства, назначить которые можно лишь после клинико-лабораторного подтверждения болезни или при точной уверенности в циркуляции того или иного штамма возбудителя.

Озельтамивир применяется внутрь в капсулах или суспензии, а занамивир выпускается в порошке для ингаляций (Дискхалер). Первый разрешен к применению в возрасте с 1 года, а второй – с 5 лет.

Для лечения обычно используют 1 капсулу или 2 ингаляционных дозы дважды в сутки, а с целью экстренной профилактики препарат принимается 1 раз в сутки.

Продолжительность терапии ингибиторами нейраминидазы составляет 5 дней.

Использовать медикаменты, ингибирующие вирусную нейраминидазу, необходимо по рекомендации врача и в комплексе с другими средствами.

Побочные эффекты

Принимая лекарства, необходимо быть осведомленными о риске побочных эффектов. На фоне лечения озельтамивиром чаще всего возникали следующие явления (согласно клиническим испытаниям и постмаркетинговым исследованиям):

  • Тошнота.
  • Головные боли.
  • Головокружение.
  • Бессонница.
  • Инфекции дыхательных путей.

У детей также возникали диарея, лимфаденопатия, заложенность носа, нарушения слуха, дерматиты. Что касается занамивира, то при ингаляционном введении он переносится хорошо. Редко отмечалось появление бронхоспазма, аллергических реакций, лихорадки.

Противопоказания

Любой препарат имеет ограничения к применению, в том числе и угнетающий вирусную нейраминидазу.

Однако у рассматриваемой группы препаратов из абсолютных противопоказаний в инструкции присутствует лишь индивидуальная непереносимость активного компонента.

Безопасность занамивира при беременности не установлена, а озельтамивир может быть рекомендован к приему женщинам в положении, если польза от него превышает вероятный риск.

Нейраминидаза вируса гриппа – это один из важных белковых компонентов, обеспечивающих патогенные и антигенные свойства возбудителя. Поэтому была создана группа препаратов, блокирующих этот фермент. Они широко применяются в медицинской практике для лечения и профилактики инфекции среди взрослых и детей.

Источник: http://elaxsir.ru/lekarstva/drugie-lekarstva/nejraminidaza-virusa-grippa-metody-vozdejstviya.html

Нейраминидаза

НЕЙРАМИНИДАЗА

Нейраминида́за (КФ 3.2.1.18) — фермент, относящийся к гликозил-гидролазам. Номенклатурное название — экзо-α-сиалидаза.

Также употребимы названия: α-нейраминидаза, N-ацилнейраминидатгликогидролаза, сиалидаза.

Катализируемые реакции: гидролиз α-2→3-, α-2→6-, α-2→8-кетозидных связей концевых остатков сиаловой кислоты в олигосахаридах, гликопротеинах, гликолипидах и синтетических соединениях.

Разнообразие нейраминидаз

Нейраминидаза широко распространена в природе, она входит в состав оболочек некоторых вирусов. Обнаружена в ряде патогенных микроорганизмов (впервые была открыта в культуре возбудителей газовой гангрены Clostridium perfringens), a также у позвоночных и беспозвоночных животных. У растений нейраминидаза не обнаружена.

Фермент строго специфичен по отношению к конфигурации кетозидной связи и относительно специфичен к положению этой связи в молекуле.

Нейраминидаза из холерного вибриона и возбудителя газовой гангрены, обычно применяющиеся в лабораторной практике, могут расщеплять α-2→3- и α-2→6-кетозидные связи.

Вирусные нейраминидазы, как правило, обладают более строгой специфичностью по отношению к положению α-кетозидной связи. Фермент не требует кофакторов, но некоторые из нейраминидаз активируются ионами Са2+.

Файл:Sialilgalactose.JPG

α-2→3-сиалилгалактоза. Стрелкой показана связь, разрываемая нейраминидазой.

К настоящему времени ферменты с сиалидазной активностью входят в состав 3-х семейств гликозил-гидролаз: GH33, GH34, GH83.[1] Для всех трех семейств характерна структура 6-лопастного-β-пропеллера.

В семейство GH33 включены ферменты, обнаруженные у бактерий, различных эукариот и вирусов. Для них также характерно наличие транссиалидазной активности КФ 2.4.1.-.[2] К семейству GH34 принадлежат молекулы вирусного происхождения.

[3] В семейство GH83 входят вирусные гемагглютинин-нейраминидазы.[4]

Является одним из двух основных поверхностных антигенов вируса гриппа. Указание типа нейраминидазы используется в обозначении подтипа вируса: например, H5N1 (буква H от «гемагглютинин»).

Открытие

Существование ферментативной активности на поверхности вириона вируса гриппа было открыто Хёрстом в 1942 году[5]. Он инкубировал эритроциты с вирусом, наблюдая за реакцией гемагглютинации, и отметил, что агглютинация не является устойчивой.

Шестилопастной β-пропеллер нейраминидазы вируса гриппа.

Биологическая роль

Как известно на сегодняшний день, один из поверхностных гликопротеинов вириона гриппа, гемагглютинин, прикрепляется к полисахаридным цепочкам на поверхности эритроцитов, содержащим остатки сиаловой кислоты.

Другой поверхностный гликопротеин, нейраминидаза, специфически отщепляет остаток сиаловой (N-ацетилнейраминовой) кислоты от полисахаридов мембраны эритроцита, тем самым разрушая рецепторы к вирусу на клетках организма-хозяина.

Нейраминидаза разрушает α-кето-связь между концевой N-ацетилнейраминовой кислотой и соседним углеводным остатком, обычно, галактозой. Вирусный фермент демонстрирует некоторое «предпочтение» α-2→3 связям[6].

Роль фермента, разрушающего рецепторы к вирусу, не ясна до конца. Предполагается, что активность нейраминидазы помогает вирусным частицам проникать через секреты слизистых, богатых сиаловой кислотой, для достижения вирионами клеток-мишеней эпителия дыхательных путей.
[7] Также экспериментально подтверждена роль фермента в облегчении высвобождения вновь образованных вирусных частиц с поверхности зараженных клеток, где те могут агрегироваться в результате взаимодействия вирусного гемагглютинина с сиаловой кислотой на мембране клетки[8].

Файл:Neuraminidase2.JPG

Структура тетрамера нейраминидазы вируса гриппа. Границы между тетрамерами расположены по вертикальной и горизонтальной осям изображения. Голубым обозначены олигосахаридные цепи, желтым — цепи, вариабельные в зависимости от штамма. Красным, зеленым и темно-синим отмечены инвариантные, нейтральные и основные аминокислотные остатки соответственно.

Антигенная специфичность

Как и гемагглютинин, нейраминидаза — очень важный поверхностный антиген вируса. Для вируса гриппа типа А обнаружено две антигенные вариации. Изменения в аминокислотной последовательности антигенов идут постоянно из-за давления отбора антител иммунизированной популяции.

В результате генетической рекомбинации появляются вирусы с антигенной последовательностью, значительно (до 50 %) отличающейся от таковой у циркулирующих штаммов.

Такие изменения в подтипах как по гемагглютинину, так и нейраминидазе произошли у человеческого гриппа в 1957 году (когда вирус H1N1 перешел в H2N2), в 1968 (H2N2 в H3N2) и в 1977 (H3N2 в H1N1, хотя вирус H3N2 продолжил циркулировать)[9]. Подобные мутации ответственны за большинство пандемий, прошедших в последнее время.

Различия между подтипами выявляются по отрицательной перекрестной реакции на сыворотку к каждому из них. Вирус гриппа типа B не выявляет подобной смены антигенной специфичности, хотя изменения в строении антигенов также происходят.

Антитела к нейраминидазе снижают тяжесть заболевания [10], но не приводят к излечению от инфекции, что согласуется с ролью нейраминидазы в жизненном цикле вируса.

Структура

Нейраминидаза — это тетрамер, заякоренный в вирусной мембране с помощью одной гидрофобной последовательности из 29 аминокислот, расположенной возле N-конца белка.

Из разрушенной вирусной мембраны выделяется белок с молекулярной массой 200 кДа, содержащий 4 идентичные гликозилированные субъединицы, который обладает всеми антигенными и ферментативными свойствами мембрансвязанной нейраминидазы[11].

Этот белок был кристаллизован и его структура изучена с помощью УФ-дифракции.

Схематично структуру нейраминидазы можно представить как 6 4-цепочечных антипараллельных β-слоя, расположенных как лопасти пропеллера.

[12] Центральная (первая) цепь каждого слоя параллельна оси пропеллера, остальные же располагаются практически перпендикулярно относительно нее. Крайняя цепь первого слоя соединена с центральной цепью слоя, следующего за ним.

Это соединение расположено на поверхности молекулы фермента и несет множество антигенно и энзиматически важных аминокислот.[13][14][15]

Четыре одинаковых субъединицы расположены радиально. Активный центр фермента расположен по центру каждой из субъединиц.

Он представляет собой глубокий карман, окруженный стенками, аминокислотная последовательность которых инвариантна для всех известных штаммов вируса.

Эти аминокислоты активного центра можно разделить на 2 типа: одни участвуют в непосредственном контакте с субстратом, другие же выполняют лишь функцию поддержания структуры.[16]

С помощью кристаллографии определено наличие олигосахаридных цепочек, прикрепленных к протеину и имеющих вид антенн.[9]

Ингибиторы нейраминидазы гриппа

Поиск ингибиторов нейраминидазы гриппа начался в 1966 году [17]. Поводом для этого послужило предположение, что подобные вещества будут проявлять противовирусную активность.

Первый ингибитор, диен α-сиаловой кислоты (Neu5Ac2en), был синтезирован в 1969 году[18].

Множество аналогов вещества Neu5Ac2en было синтезировано в 70-е годы XX столетия, наиболее сильным ингибитором оказалось трифлюорацетил-производное Neu5Ac2en.

Данное вещество использовалось для изучения роли нейраминидазы в жизненном цикле вируса, но противовирусной его активности обнаружено не было.[19]

См. также

  • Гликозил-гидролазы
  • Гемагглютинин
  • Вирус гриппа
  • Катепсин A

Литература

  1. http://www.cazy.org/fam/acc_GH.html
  2. http://www.cazy.org/fam/GH33.html
  3. http://www.cazy.org/fam/GH34.html
  4. http://www.cazy.org/fam/GH83.html
  5. Hirst G.K. Adsorption of influenza haemagglutinins and virus by redblood cells. // J Exp Med 76, 1942, 195—209.
  6. Corfield A.P., Wember M.

    , Schauer R., Rott R. The specificity of viral sialidases. The use of oligosaccharide substrates to probee nzyme characteristics and strain specific differences. // Eur JBiochem 124, 1982, 521—525.

  7. Allen A. Mucus — A protective secretion of complexity. // Trends Biochem Sci, 1983, 169—173.
  8. Palese P., Tobita K., Ueda M., Compans R.W.

    Characterisation of temperature sensitive influenza virus mutants defective in neuraminidase. // Virology 61, 1974, 397—410.

  9. 12Colman P.M. Influenza virus neuraminidase: Structure, antibodies, and inhibitors. // Protein Science. — 1994. — 3:1687-1696. Cambridge University Press.
  10. Kilbourne E.D., Laver W.G., Schulman J.L.

    , Webster R.G. Antiviral activity of antiserum specific for an influenza virus neuraminidase. // J Virol 2, 1968, 281—288.

  11. Laver W.G. Crystallisation and peptide maps of neuraminidase heads from H2N2 and H3N2 influenza virus strains. // Virology 86, 1978, 87.
  12. Varghese J.N., Laver W.G., Colman P.M.

    Structure of the influenza virus glycoprotein antigen neuraminidase at 2.9 Å resolution. // Nature. — 1983. — 303: 35-40.

  13. Colman P.M., Varghese J.N., Laver W.G. Structure of the catalytic and antigenic sites in influenza virus neuraminidase. // Nature. — 1983. — 303:41-44.
  14. Varghese J.N., Colman P.M.

    Three-dimensional structure of the neuraminidase of influenza virus A/Tokyo/3/67 at 2.2 Å resolution. // JMol Biol221. — 1991. — p. 473—486.

  15. Varghese J.N., McKimm-Breschkin J., Caldwell J.B., Kortt A.A., Colman P.M. The structure of the complex between influenza virus neuraminidase and sialic acid, the viral receptor. Proteins Struct Funct Genetics. — 1992.

     — 14:327-332.

  16. Colman P.M., Hoyne P.A., Lawrence M.C. Sequence and structure alignment of paramyxovirus haemagglutinin-neuraminidase (HN) with influenzavirus neuraminidase. // J Virol. — 1993. — 67:2972-2980.
  17. Edmond J.D., Johnston R.G., Kidd D., Rylance H.J., Sommerville R.G. The inhibition of neuraminidase and antiviral action.

    // Br J Pharmacol Chemother. — 1966. — 27, p. 415—426.

  18. Meindl P., Tuppy H. 2-Deoxy-2,3-dehydrosialica cids. I. Synthesis and properties of 2-deoxy-2,3-dehydro-N-acylneuraminic acids and their methyl esters. // Monatsh Chem. — 1969. — 100, p. 1295—1306.
  19. Palese P., Schulman J.L. Inhibitors of viral neuraminidase as potential antiviral drugs.

    In: Oxford JS, ed. Chemoprophylaxis and virus infections of the upper respiratory tract. — 1977. — vol I . Boca Raton, Florida: CRCPress. p. 189—205.

Источник: http://dictionary.sensagent.com/%D0%9D%D0%B5%D0%B9%D1%80%D0%B0%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%B8%D0%B4%D0%B0%D0%B7%D0%B0/ru-ru/

Новая цель в лечении рака мозга – фермент нейраминидаза

НЕЙРАМИНИДАЗА

Фермент нейраминидаза находится в избыточном количестве в клетках глиобластомы, форме рака мозга

Появилась новая мишень для разработки селективных методов лечения рака мозга – фермент нейраминидаза. 22.08.2014 г. Недавно ученые разработали новые соединения, которые нацелены на лечение рака мозга.

 Они синтезировал первый в своем роде ингибитор, который предотвращает активность фермента нейраминидазы.

 Хотя вирусы гриппа используют эти ферменты с тем же механизмом как часть процесса инфицирования, клетки человека используют свои собственные формы фермента во многих биологических процессах.

Фермент нейраминидаза в клетках рака мозга

Ученые на пороге развития новых и более избирательных видов лечения рака. Исследователи разработали соединение, целью которого является фермент нейраминидаза, который избыточно экспрессируется в некоторых видах рака. Они проверили эффективность нового соединения в клетках рака головного мозга.

Ученые синтезировал первый в своем роде ингибитор, который предотвращает активность фермента нейраминидазы.

 Хотя вирусы гриппа используют ферменты с тем же механизмом как часть процесса инфекции, клетки человека используют свои собственные формы фермента во многих биологических процессах.

Фермент нейраминидаза находится в избыточном количестве в клетках глиобластомы, форме рака мозга.

Новое соединение для лечения рака мозга

В новом исследовании ученые испытали селективный ингибитор фермента нейраминидазы и обнаружили, что стволовые раковые клетки глиобластомы (присутствуют в опухоли и стимулируют рост рака) превратились в нормальные клетки. Новое соединение также останавливало рост уже имеющихся раковых клеток, что имеет важное значение для лечения рака.

Эти выводы показывают, что новый ингибитор фермента нейраминидазы может работать терапевтически и должен открыть двери для будущих исследований.

Это первое доказательство правильности концепции того, что селективный ингибитор нейраминидазы может оказывать реальный эффект в раковых клетках человека.

Он пока еще не является препаратом, но устанавливает новую цель, поэтому может быть применен для создания новых, более селективных препаратов.

Ингибитор фермента нейраминидазы – это еще не препарат

То, что это новое соединение может успешно подавлять фермент нейраминидазу в раковых клетках – это только первый шаг в определении его потенциала в качестве лечения.

Пока это соединение не может быть применено в качестве лекарственного средства, поскольку оно не создавалось для прохождения через гематоэнцефалический барьер.

 В исследовании ученые использовали это соединение в очень высоких концентрациях.

Исследование также показывает, насколько важны углеводы в функционировании клеток. Хотя большинство из нас считает, что глюкоза (сахар в крови) – это единственный важный сахар в биологии, это все-таки не так. Существует целая область исследований – гликобиология, которая стремится понять функции сложных структур углеводов в клетках.

 Углеводные структуры покрывают поверхность клеток, а также влияют на то, как клетки взаимодействуют друг с другом и с другими патогенами. Углеводы на поверхности клетки определяют, как она будет взаимодействует с другими клетками, поэтому они важны в развитии рака и других заболеваний.

Поскольку ученые могут создавать новые соединения, которые изменяют эти структуры, то могут влиять на эти взаимодействия. Ученые уже на протяжении десятилетий знают о том, что обнаруженные на раковых клетках углеводы очень сильно отличаются от таковых в нормальных клетках. Например, многие виды рака имеют разное количество конкретных остатков сиаловой кислоты.

Поиск новых целевых ферментов имеет важное значение для лечения рака, а это исследование показало, что можно селективно воздействовать на фермент нейраминидазу.

Хотя было много работ, направленных на фермент нейраминидазу в вирусах, ученые создали ингибиторы ферментов человека. Сложность в клетках человека состоит в том, что существует четыре различных изофермента. Целью ингибитора нейраминидазы должен быть только один изофермент.

Если ошибиться, то могут возникнуть вредные побочные эффекты. Ученые работают над этими ферментами уже примерно в течение 5 лет. задача – это создание нового селективного ингибитора нейраминидазы и применение его в клетке, которая сверхэкспрессирует этот фермент.

Источник: University of Alberta

Источник: https://medimet.info/novaya-cel-v-lechenii-raka-mozga-ferment-neiraminidaza.html

Ингибиторы нейраминидазы: список препаратов, инструкция по использованию

НЕЙРАМИНИДАЗА

Международная система классификации препаратов лекарственного происхождения делит все медикаменты на группы. Основой для этого является фармакологическое действие веществ. Представленная статья расскажет вам об одной из таких групп. В нее входят ингибиторы нейраминидазы. Вы узнаете, какие действующие вещества являются их основой, а также ознакомитесь с их торговыми наименованиями.

Ингибиторы нейраминидазы

Перед тем как говорить о препаратах, необходимо дать характеристику данной фармакологической группе. Нейраминидаза – это своеобразный фермент.

Он присутствует на поверхности мембраны всех вирусов гриппа. После контакта с клеткой человеческого организма происходит выделение токсичных веществ.

Именно они и вызывают появление симптомов болезни: повышение температуры, слабость, головную боль и так далее.

Ингибиторы нейраминидазы проникают внутрь вируса. Они подавляют активность патогенных микроорганизмов, предотвращая их последующее размножение и контакт со здоровыми клетками. Разработка таких препаратов началась еще в 1960-х годах. Первые произведенные средства позволили детально изучить их воздействие на вирусные инфекции.

Ингибиторы нейраминидазы: препараты и их действующие компоненты

Современная фармакология предлагает приобрести два основных препарата, которые могут характеризоваться подобным действием. Их торговые наименования «Тамифлю» и «Реленза». Оба средства применяются для профилактики и лечения гриппа разных штаммов. Продаются ингибиторы нейраминидазы только по назначению врача.

Также допускается использование медикаментов в условиях стационара по показаниям. Не рекомендуется принимать такие лекарства беременным женщинам и кормящим матерям. Противопоказанием к применению будет детский возраст до 5 лет.

Почечная и печеночная недостаточность является поводом для отдельной консультации перед использованием.

Действующие вещества указанных препаратов отличаются названием и способом приема. Лекарство «Тамифлю» содержит в своем составе осельтамивир. Медикамент выпускается в виде капсул с сыпучим содержимым для внутреннего употребления. Препарат «Реленза» – это ингаляционное средство. Действующим компонентом является занамивир.

Способ применения препаратов

Каким способом используются ингибиторы нейраминидазы (гриппа)? Вы уже знаете, что оба медикамента прописываются врачом. Для приобретения препаратов вам потребуется соответствующий рецепт. Поэтому дозировку и продолжительность применения обычно выбирает специалист. Но в инструкции также имеется информация по этому поводу:

  • Препарат «Тамифлю» у взрослых пациентов и детей после 12 лет используется дважды в сутки по одной таблетке. Продолжительность курса составляет 5 дней. Для малышей до 12 лет предпочтительно использовать суспензию в количестве 30-75 мг осельтамивира (в зависимости от массы тела) дважды в сутки.
  • Лекарство «Реленза» поставляется ингаляционно. Инструкция рекомендует использовать 10 мг вещества (2 ингаляции) дважды в день. Продолжается терапия 5 суток. Для профилактики используется 10 мг препарата один раз в сутки на протяжении 10 дней.

Специалисты говорят, что ингибиторы нейраминидазы вирусов гриппа будут тем эффективнее, чем раньше начато лечение. Поэтому нужно при первых же симптомах обращаться к врачу.

Доктор назначит вам необходимые исследования, которые помогут определить дальнейшую тактику действий. Оба препарата эффективны в борьбе с вирусами гриппа (в том числе и мутировавшими).

В отличие от других противовирусных средств, ингибиторы нейраминидазы показывают высокую работоспособность. Уже через несколько часов после первого применения пациенту становится легче.

Важно, что «Реленза» и «Тамифлю» могут совмещаться с другими препаратами для лечения гриппа, его симптомов и осложнений. Кстати, лекарства имеют и побочные эффекты. Например, ингалятор «Реленза» может вызвать одышку и бронхоспазмы.

Редко возникает аллергия в виде отека. Средство «Тамифлю» принимается внутрь. Поэтому оно имеет больше негативных последствий: боль в животе, аллергия, обострение почечных и печеночных заболеваний, психоневрологические нарушения.

Подведем итоги

Ингибиторы нейраминидазы являются отличным средством в борьбе с вирусами гриппа. В период эпидемий они могут приниматься с целью профилактики. Но специалисты не рекомендуют использовать указанные медикаменты без особой нужды.

К тому же вы не можете приобрести лекарства по собственному желанию. Если фармацевт вам предлагает купить препарат «Тамифлю» или «Реленза» без рецепта, то знайте, что он может быть поддельным.

Применение таких медикаментов не только ухудшает течение болезни, но может оказаться опасным для жизни.

Источник: http://fb.ru/article/256571/ingibitoryi-neyraminidazyi-spisok-preparatov-instruktsiya-po-ispolzovaniyu

Поделиться:
Нет комментариев

    Добавить комментарий

    Ваш e-mail не будет опубликован. Все поля обязательны для заполнения.

    ×
    Рекомендуем посмотреть