Ферменты

Что такое ферменты

Ферменты (энзимы) — специфические белки, играющие роль катализаторов, то есть веществ, изменяющих скорость химических процессов, протекающих в организмах.

Фермент необычайно резко изменяет (обычно в сторону увеличения) скорость химических превращений в процессе обмена веществ, способствуя не только расщеплению, распаду, но и воссозданию, синтезу более сложных веществ в организме из продуктов распада, причем один и тот же фермент может осуществлять и распад, и синтез одних и тех же веществ (обратимость химических превращений).

Роль ферментов в организме

Ферменты играют важнейшую роль в регуляции химических превращений обмена веществ. Ферменты обнаружены у всех живых существ, начиная от самых примитивных микроорганизмов. Получено около 600 ферментов.

Ферменты являются специфическими катализаторами, ускоряющими лишь определенные реакции, действуя избирательно только на вполне определенные вещества. Специфичность ферментов может быть абсолютной или же групповой. Фермент, обладающий абсолютной специфичностью, может ускорять только одну реакцию, действуя на одно вещество или на определенную группу химических веществ.

Активность ферментов в живой клетке в широких пределах регулируется также субстратами и продуктами реакции: субстрат способствует появлению активности соответствующего фермента, а продукты реакции подавляют ее. Так, например, активность ферментов, участвующих в расщеплении углеводов, повышается в присутствии углеводов и понижается по мере нарастания продуктов их расщепления.

Гормоны также связаны с различными ферментами. Так, например, гормон инсулин регулирует активность фермента гексокиназы, участвующего в сложных превращениях сахаров. Некоторые так называемые стероидные гормоны участвуют в ферментативных реакциях окисления.

Как накапливаются внутренние шлаки?

Человек состоит из примерно 50 триллионов клеток, что намного превышает число звезд в нашей галактике! Миллиарды клеток ежедневно умирают, образуя ядовитые продукты распада, которые следует немедленно удалять из организма. Часто организм самостоятельно не справляется с этим из-за нехватки энергии и просто-напросто отравляется продуктами распада. Это один из путей накопления шлаков и ядов.

Второй путь синтетические продукты питания, подвергнутые интенсивной кулинарной обработке, плюс лекарства, плюс разного рода консерванты, красители, отбеливатели, рыхлители, химизация от агротехники, воздуха и воды.

Организм старается растворить эти ядовитые вещества и скорее вывести из важных органов, а для этого собирает и задерживает в организме воду. В результате тело становится рыхлым, одутловатым.

Проблему усугубляют хронические запоры, вследствие которых организм вынужден питаться своей собственной дрянью.

Вот только некоторые признаки внутреннего загрязнения отравления: избыточный вес, чувство усталости , метеоризм, головные боли, раздражительность, изжога, тошнота, депрессия, боли, плохая память и ослабленное внимание, бессонница, нарушения менструального цикла, нечистая кожа, плохой аппетит, налет на языке, запах изо рта, темные крути под глазами (первые признаки ацидоза кислотного отравления), повышенное артериальное давление.

Что же борется в организме с этими проблемами и каким образом? Думаете, ген ожирения? Все гораздо проще, куда проще и, главное, куда доступнее нам, болящим.

Ферменты, или энзимы, представляют собой основу существования любого организма, осуществляя обмен веществ.

Именно ферменты заботятся об удалении погибших клеток, шлаков, ядов. Это вездесущие катализаторы всех жизненных процессов. А если их не хватает или они малоактивны, в теле начинают накапливаться отходы, увеличивается вес. Причем тут бедный ген? По мнению ученых, в организме человека около 3000 разных ферментов.

Только в печени их более 50, и срабатывают они один миллион раз в секунду. В течение одной минуты один и тот же фермент способен принять участие в 36 миллионах биохимических реакций.

Вы представляете, что творится в организме, когда эта космическая скорость ферментов работает или вразнобой, или недостаточно? Это трудно представить, только диагнозы медиков наводят нас на эти размышления.

Каждая клетка вырабатывает необходимые ей ферменты, но возможности клеток и запасы ферментов в организме небезграничны.

Основным поставщиком ферментов извне является «живая» пища из сада, огорода, океана. Такая пища несет в себе те ферменты, которые необходимы для ее качественного усвоения организмом. Чем больше мы съедаем натуральной сырой пищи, тем больше мы облегчаем работу клеток тела по производству своих ферментов, то есть экономим энергию клеток.

Но если мы употребляем вареную, жареную пищу, мы убиваем в ней живые ферменты (они гибнут при температуре более 50 градусов) и заставляем свои клетки усиленно вырабатывать эти ферменты. Мы перегружаем свои клетки: в таких условиях они быстрее стареют и умирают.

Кроме того, мы таким образом отвлекаем ферменты от важнейшей работы по управлению сложнейшими биологическими процессами на элементарное переваривание не свойственной человеку пищи.

Есть такое выражение — пищевой лейкоцитоз, — когда после приема пищи увеличивается число белых клеток крови — лейкоцитов. Число лейкоцитов увеличивается тогда, когда организму надо освободиться от чужеродных белков и других вредных веществ.

Так вот: ученые-натуропаты заметили, что число лейкоцитов растет только после приема вареной и жареной пищи; после приема натуральной, необработанной пищи их число существенно не возрастает.

Лейкоцитоз — это борьба с болезнью, значит, термическая обработка пищи — хроническое заболевание землян!

В организме человека очень мало ферментов в крови для расщепления крахмалов. Но мы-то больше всего как раз и употребляем эти крахмалы, причем в архиконцентрированной форме. Такой рацион ведет к нарушению функций гипофиза и щитовидной железы.

Поджелудочная железа при таком питании совершает работу выше своих возможностей в режиме стрессового перенапряжения по выработке собственных ферментов сверх нормы, что быстро приводит к увеличению ее со всеми последствиями последующего истощения.

Увеличиваются и зоб, и печень, и почки, и селезенка.

К старости люди все меньше едят животных продуктов. Если сравнить состав крови молодых и старых, то практически нет большой разницы в содержании витаминов, солей и т. д. Но вот ферментов у стариков в 100 раз меньше, чем у молодых.

Воистину стоит сказать: «Мы это не то, что мы едим, а то, что способен переварить и усвоить наш организм!»

Стоит больше употреблять природных ферментов во время болезни и после нее, в период интенсивных нагрузок разного характера!

Виды ферментов

Все ферменты разделяются на три основных группы: амилаза, липаза и протеаза.

Фермент амилаза необходим для переработки углеводов. Под воздействием амилазы углеводы разрушаются и легко всасываются в кровь. Амилаза присутствует как в слюне, так и в кишечнике. Амилаза тоже бывает разной. Для каждого вида сахаров существует собственный вид этого фермента.

Липаза – это ферменты, которые присутствуют в желудочном соке и вырабатываются поджелудочной железой. Липаза является ферментом, расщепляющим жиры. Очень много липазы в плодах авокадо.

Богаты ферментами фруктовые и овощные соки, натуральные йогурты, квашеная капуста и другие квашеные овощи и травы.

Протеаза – это группа ферментов, которые присутствуют в желудочном соке и тоже вырабатываются поджелудочной железой. Кроме этого, протеаза присутствует и в кишечнике. Протеаза необходима для расщепления белков.

Большинство врачей, никогда не изучавших гигиену питания, станут уверять вас, будто все равно, в каких сочетаниях следует есть те или иные продукты.

«Чепуха, — говорят они, — ваш желудок способен справиться с любой пищей и в любых сочетаниях. Человек всеяден». Да, наш желудок действительно способен справиться с любым пищевым сочетанием, но какой ценой это дается? Давайте только кратко рассмотрим последствия такого «все-ядения».

• Правильное сочетание пищевых продуктов освобождает большое количество энергии. Освободившаяся при этом энергия поможет сберечь собственные ферменты.

• Все вместе требует для переваривания вдвое больше времени по сравнению с отдельными составляющими. А увеличение времени переваривания означает вдвое большие затраты энергии и ферментов (а значит, работу клеток).

• Сочетание несовместимых пищевых продуктов приводит к ацидозу (окислению) крови. Когда белки пищевых продуктов таких, как мясо, птица, рыба, яйца, молочные продукты сочетаются в одном приеме пищи с углеводами хлеба, риса, картофеля или макаронных изделий (что присутствуют практически всегда), пищеварение нарушается, и значительно возрастает кислотность содержимого желудка. Плохо переваренный белок загнивает, а непереваренный крахмал подвергается брожению. Жиры в таких условиях прогорают.
• Вам скажут, что нет в природе продуктов, содержащих только белки и только углеводы. Действительно нет. Но все-таки в мясе, рыбе, сыре, молоке белки превышают 20% содержание, а каши, зерна, картофель, сахар содержат 20% и более углеводов.В природе только горох, соя, фасоль, чечевица и арахис содержат примерно равное содержание белков и углеводов. Но вспомните «музыкальные» последствия этой еды, что явно указывает на несовместимость белков и углеводов!

• Помните, 99,99% советчиков никогда сами лично не пробовали систему раздельного питания испытать на себе. Все из чьих-то уст.Значение рН крови здорового человека колеблется в очень узких пределах: от 7,35 до 7,45.

Ацидоз (смещение рН крови в кислую сторону) является главной причиной большинства заболеваний. Избыток кислоты в организме ведет к восстановлению кислотно-щелочного баланса путем концентрации кислоты в суставах, что приводит к их воспалению, артриту.

Один из первых симптомов ацидоза темные круги под глазами!

Основные причины ацидоза:

• сочетание несовместимых пищевых продуктов;
• избыточное потребление животных переваренных белков;
• избыточное употребление рафинированных углеводов: переваренные овощи (особенно картофель), изделия из очищенной белой муки, сахар;
• недостаточное количество фруктов и овощей в питании.

Для снижения концентрации кислоты организм специально задерживает воду, что приводит к отекам, набуханию тканей, болям.

Когда кровь становится слишком кислой, организм снижает ее своими щелочными резервами: натрием в печени и в других местах, кальцием, калием, магнием, железом.

Когда железо крови (гемоглобин) используется для нейтрализации кислоты, появляется усталость. Потеря кальция приводит к раздражительности, бессоннице. Вымывание кальция из костей приводит к пародонтозу и к остеопорозу. Уменьшается щелочной резерв тканей — нарушается умственная деятельность.

В кислой среде резко снижается активность большинства ферментов.

Симптомы ацидоза: теряется гибкость суставов и эластичность мышц, появляются боли в пояснице, позвонках, ощущается напряженность шейных и плечевых мышц (чаще с болями), процветает остеопороз и артрит, появляется необоснованная раздражительность, запоры, боли в желудке, тошнота, рвота, боли в груди и т.д.

В кислой среде прекрасно чувствуют себя только раковые клетки (а здоровые гибнут).

Повышают кислотность: мясо, яйца, рыба, пастеризованные булочные продукты, мучные изделия и крупы (кроме гречки и проса), почти все бобовые, арахис и масло из него, алкоголь. Однако все бобовые и целые зерновые после замачивания и проращивания оказывают ощелачивающее действие. Рекомендуется все орехи перед употреблением вымачивать по 30-60 минут.

Замачивание зерна, бобовых, орехов и семян способствует расщеплению жиров до жирных кислот, белков до аминокислот, а углеводов до простых сахаров благодаря действию ферментов.

Отдавайте предпочтение сырым тертым овощам: свекле, моркови, сельдерею, пастернаку, краснокочанной капусте, луку, чесноку. Больше употребляйте натуральных соков овощей. Пейте травяные чаи — это куда полезнее черного чая и кофе. В рационе щелочные продукты должны составлять 55-60%.

Внимание! Во всех модных зарубежных изданиях вы прочтете рекомендации в рецептуре по жарке, тушению многих продуктов на хорошем оливковом масле. Знайте: любой разогрев любых жиров приводит к выработке холестерина с ядовитыми для кровеносных сосудов свойствами. Он разрушает сосуды и мембраны клеток.

Все растительные масла добавляйте в салаты холодными, жарить и тушить продукты лучше на сливочном масле с добавлением овощных соков или воды.

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов. урок. Биология 10 Класс

Ферменты – это белковые молекулы, которые синтезируются живыми клетками. В каждой клетке насчитывается более сотни различных ферментов. Роль ферментов в клетке колоссальна. С их помощью химические реакции идут с высокой скоростью, при температуре, подходящей для данного организма.

То есть ферменты – это биологические катализаторы, которые облегчают протекание химической реакции и за счет этого увеличивают её скорость. Как катализаторы они не изменяют направление реакции и не расходуются в процессе реакции.

Ферменты—биокатализаторы – вещества, увеличивающие скорость химических реакций.

Без ферментов все реакции в живых организмах протекали бы очень медленно и не могли бы поддерживать его жизнеспособность.

Наглядный пример работы ферментов – сладковатый вкус во рту, который появляется при пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса или картофеля).

Появление сладкого вкуса связано с работой фермента амилазы, которая присутствует в слюне и расщепляет крахмал (рис. 1).

Крахмал является полисахаридом, и сам по себе безвкусный, но продукты расщепления крахмала (моносахариды) с меньшей молекулярной массой (декстрины, мальтоза, глюкоза) сладкие на вкус.

Рис. 1. Механизм действия амилазы

Все ферменты – глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой. Ферменты могут быть простыми, состоящими только из белка, и сложными.

Сложные ферменты состоят из белковой и небелковой части (белковая часть – апофермент, а добавочная небелковая – кофермент). В качестве кофермента могут выступать витамины – E, K, B групп (рис. 2).

Рис. 2. Классификация ферментов по их составу

Фермент взаимодействует с субстратом, не всей молекулой, а отдельной её частью – т. н. активным центром.

Фермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата (рис. 3).

Рис. 3. Механизм взаимодействия фермента и субстрата

На рисунке 3 представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.

Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.

В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата.

Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра (рис. 4).

Рис. 4. Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. Г. Фишера

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует (см. видео).

В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.

Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).

В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде.

Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки.

Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.

В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза» (рис. 5).

Например, если вещество — лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза.

Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.

Ферменты применяются практически во всех областях человеческой деятельности, и такое широкое применение, в первую очередь, связано с тем, что они сохраняют свои уникальные свойства вне живых клеток.

Ферменты групп амилаз, протеаз и липаз применяются в медицине. Они расщепляют крахмал, белки и жиры. Все эти ферменты, как правило, входят в состав комбинированных препаратов, таких как фестал и панзинорм, и используются, в первую очередь, для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта (рис. 6).

Ферменты применяют для растворения тромбов в кровеносных сосудах, при лечении гнойных ран.

Особое место занимает энзимотерапия при лечении онкологических заболеваний.

Такие ферменты как амилаза расщепляют крахмал и поэтому широко используются в пищевой промышленности. В пищевой промышленности используется протеиназа, расщепляющая белки, и липазы, расщепляющие жиры. Ферменты амилазы используются в хлебопечении, виноделии и пивоварении (см. видео).

Протеазы используются для смягчения мяса и при изготовлении готовых каш.

Липазы используются в производстве сыра.

Ферменты широко используются в косметической промышленности, входят в состав кремов, некоторые ферменты входят в состав стиральных порошков.

Энзимопатология

Энзимопатология – область энзимологии, которая изучает связь между болезнью и недостаточным синтезом, или отсутствием синтеза какого-либо фермента.

Например, причиной наследственного заболевания – фенилкетонурии, которое сопровождается расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин.

В результате в организме накапливаются токсические вещества. Новорожденный ребенок выглядит здоровым, а первые симптомы фенилкетонурии проявляются в возрасте от двух до шести месяцев. Это выраженная вялость, отсутствие интереса к окружающему миру, повышенная раздражительность, а также беспокойство и рвота.

При своевременной диагностике патологических изменений можно избежать, если с момента рождения до наступления полового созревания ограничить поступление фенилаланина с пищей.

Стиральные порошки с ферментами

На этом уроке мы с вами выяснили, что ферменты используются в различных областях человеческой деятельности.

Они широко используются в пищевой промышленности, в медицине, в косметике и бытовой химии.

Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла.

Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.

Сегодня наиболее изученными ферментами являются протеазы и амилазы. Липазы не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются только 10 лет, а амилаза и протеаза существуют на рынке уже более полувека.

Сегодня эти две категории ферментов очень хорошо изучены и дают прекрасные результаты, чего пока что нельзя сказать о липазах.

Липазы полностью справляются с загрязнениями только после двух-трех стирок, а протеазы и амилазы – за одну.

Ферменты были открыты при изучении процессов брожения. Представления о том, что химические процессы внутри живых организмов протекают под действием каких-то особенных веществ, возникло более 200 лет назад. В XIX века Луи Пастер (рис.

7) доказал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы. Пастер ошибочно считал, что ферменты неотделимы от живых клеток.

Другой ученый, Эдуард Бухнер, доказал, что в водных экстрактах живых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт. Именно его открытие дало начало новой науке – энзимологии.

Успехи энзимологии во второй половине XX века привели к тому, что в настоящее время выделено и очищено более 2000 ферментов, которые используются в различных отраслях человеческой деятельности.

Домашнее задание

1. Что такое фермент?

2. Как ферменты работают?

3. Как ферменты получают имена? Назовите известные вам группы ферментов.

4. Назовите ученых, которые внесли особый вклад в дело изучения ферментов.

5. К какому уровню организации можно отнести ферментативный катализ?

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

1. Интернет-портал Biochemistry.ru (Источник).

2. Биология (Источник).

3. Интернет-портал Chem.msu.su (Источник).

4. (Источник).

5. Вкус жизни (Источник).

Список литературы

1. Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.

2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П. В. Ижевский, О. А. Корнилова, Т. Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.

3. Беляев Д. К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.

5. Агафонова И. Б., Захарова Е. Т., Сивоглазов В. И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

Ферменты. Простые и сложные ферменты. Свойства и функции ферментов. Фермент-субстратный комплекс и энергия активации | Биология

Ферменты. Простые и сложные ферменты. Свойства и функции ферментов. Фермент-субстратный комплекс и энергия активации

Ферменты. Простые и сложные ферменты. Свойства и функции ферментов. Фермент-субстратный комплекс и энергия активации

Важнейшей функцией белков является каталитическая, ее выполняет определенный класс белков – ферменты. В организме выявлено более 2000 ферментов.

Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют биохимические реакции. Так, ферментативная реакция происходит в 100-1000 раз быстрее, чем без ферментов.

Многими свойствами они отличаются от катализаторов, использующихся в химии. Ферменты ускоряют реакции при обычных условиях, в отличие от химических катализаторов.

В организме человека и животных за несколько секунд происходит сложная последовательность реакций, для проведения которой с применением обычных химических катализаторов требуется продолжительное время (дни, недели или даже месяцы).

В отличие от реакций без ферментов, в ферментативных не образуются побочные продукты (выход конечного продукта – почти 100 %). В процессе преобразований ферменты не разрушаются, поэтому небольшое их количество способно катализировать химические реакции большого количества веществ.

Все ферменты – белки и имеют характерные для них свойства (чувствительность к изменениям pH среды, денатурация при высоких температурах и т. п.).

Ферменты по химической природе разделяют на однокомпонентные (простые) и двухкомпонентные (сложные).

Однокомпонентные (простые) ферменты

Однокомпонентные ферменты состоят только из белков. К простым принадлежат преимущественно ферменты, которые осуществляют реакции гидролиза (пепсин, трипсин, амилаза, папаин и т. п.).

Двухкомпонентные (сложные) ферменты

В отличие от простых, сложные ферменты содержат небелковую часть – низкомолекулярный компонент. Белковая часть называется апоферментом (носителем фермента), небелковая – коферментом (активной или простетичной группой).

Небелковая часть ферментов может быть представлена или органическими веществами (например, производными витаминов, НАД, НАДФ, уридиновыми, цитидиловыми нуклеотидами, флавинами), или неорганическими (например, атомами металлов – железа, магния, кобальта, меди, цинка, молибдена и т. п.).

Не все необходимые коферменты могут синтезироваться организмами и потому должны поступать с пищей.

В отличие от белковой части органические и неорганические коферменты очень стойкие к неблагоприятным условиям (высокой или низкой температурам, излучению и т.п.) и могут отделяться от апофермента.

Характеризуются ферменты высокой специфичностью: могут превращать лишь соответствующие субстраты и катализировать лишь определенные реакции одного типа.

Определяет ее белковый компонент, но не вся его молекула, а лишь ее небольшой участок – активный центр. Структура его отвечает химическому строению веществ, которые вступают в реакцию.

Для ферментов характерно пространственное соответствие между субстратом и активным центром. Они подходят друг другу, как ключ замку. Активных центров может быть несколько в одной молекуле фермента.

Активный центр, то есть место соединения с другими молекулами, есть не только у ферментов, а и у некоторых других белков (гем в активных центрах миоглобина и гемоглобина). Протекают ферментативные реакции в виде последовательных этапов – от нескольких до десятков.

Активность сложных ферментов проявляется лишь тогда, когда белковая часть соединяется с небелковой. Также их активность проявляется лишь при определенных условиях: температуры, давления, pH среды и т. п. Ферменты разных организмов наиболее активны при температуре, к которой приспособлены эти существа.

Фермент-субстратный комплекс

Связи субстрата с ферментом образуют фермент-субстратный комплекс.

При этом он изменяет не только собственную конформацию, а и конформацию субстрата. Ферментативные реакции могут тормозиться собственными продуктами реакции – при накоплении продуктов скорость реакции снижается. Если продуктов реакции мало, то фермент активируется.

Ферменты уменьшают энергию активации, то есть уровень энергии, необходимый для придания реакционной способности молекулам.

Энергия активации

Энергия активации – это энергия, которая расходуется на разрыв определенной связи для химического взаимодействия двух соединений. Ферменты имеют определенное расположение в клетке и организме в целом. В клетке ферменты содержатся в определенных ее частях. Многие из них связаны с мембранами клеток или отдельных органелл: митохондрий, пластид и т. п.

Биосинтез ферментов организмы способны регулировать.

Это позволяет поддерживать относительно постоянный их состав при значительных изменениях условий окружающей среды и частично видоизменять ферменты в ответ на такие изменения.

Действие разных биологически активных веществ–гормонов, лекарственных препаратов, стимуляторов роста растений, ядов и т. п. – заключается в том, что они могут стимулировать или подавлять тот или иной ферментативный процесс.

Некоторые ферменты принимают участие в активном транспорте веществ через мембраны.

Для названий большинства ферментов характерен суффикс -аз-. Его прибавляют к названию субстрата, с которым взаимодействует фермент.

Например, гидролазы – катализируют реакции расщепления сложных соединений на мономеры за счет присоединения молекулы воды в месте разрыва химической связи молекулах белков, полисахаридов, жиров; оксидредуктазы – ускоряют окислительно-восстановительные реакции (перенесение электронов или протонов); изомеразы – способствуют внутренней молекулярной перестройке (изомеризации), преобразованию изомеров и т. п.

Молекулярный уровеньУровни организации живого

Ферменты имеют белковую природу

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин , трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор.

 Примером сложных ферментов являются сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), пероксидаза (содержит гем), лактатдегидрогеназа (содержит Zn2+), амилаза (содержит Ca2+).

Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом (НАД+, НАДФ+, ФМН, ФАД, биотин) или простетической группой (гем, олигосахариды, ионы металлов Fe2+, Mg2+, Ca2+, Zn2+).

Деление на коферменты и простетические группы не всегда однозначно:
• если связь кофактора с белком прочная, то в этом случае говорят о наличии простетической группы,
• но если в качестве кофактора выступает производное витамина — то его называют коферментом, независимо от прочности связи.

Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут. Кофактор входит в состав активного центра, участвует в связывании субстрата или в его превращении.

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, т.е. состоять из одной субъединицы, и полимерами, состоящими из нескольких субъединиц.

Структурно-функциональная организация ферментов

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:

• якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,
• каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

Схема строения ферментов

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.

Схема формирования сложного фермента

2. Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов.

Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Аллостерические ферменты являются полимерными белками,  активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

Схема строения аллостерического фермента

В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество (см «Регуляция активности ферментов»).

Изоферменты

Изоферменты – это молекулярные формы одного и того же фермента, возникшие в результате небольших генетических различий в первичной структуре фермента, но катализирующие одну и ту же реакцию.

Изоферменты отличаются сродством к субстрату, максимальной скоростью катализируемой реакции, чувствительностью к ингибиторам и активаторам, условиями работы (оптимум pH и температуры).

Как правило, изоферменты имеют четвертичную структуру, т.е. состоят из двух или более субъединиц. Например, димерный фермент креатинкиназа (КК) представлен тремя изоферментными формами, составленными из двух типов субъединиц: M (англ.

muscle – мышца) и B (англ. brain – мозг).

Также существует пять изоферментов лактатдегидрогеназы (роль ЛДГ) – фермента, участвующего в обмене глюкозы. Отличия между ними заключаются в разном соотношении субъединиц Н (англ. heart – сердце) и М (англ. muscle – мышца).

Лактатдегидрогеназы типов 1 (Н4) и 2 (H3M1) присутствуют в тканях с аэробным обменом (миокард, мозг, корковый слой почек), обладают высоким сродством к молочной кислоте (лактату) и превращают его в пируват.

ЛДГ-4 (H1M3) и ЛДГ-5 (М4) находятся в тканях, склонных к анаэробному обмену (печень, скелетные мышцы, кожа, мозговой слой почек), обладают низким сродством к лактату и катализируют превращение пирувата в лактат.

В тканях с промежуточным типом обмена (селезенка, поджелудочная железа, надпочечники, лимфатические узлы) преобладает ЛДГ-3 (H2M2).

Еще одним примером изоферментов является группа гексокиназ, которые присоединяют фосфатную группу к моносахаридам гексозам и вовлекают их в реакции клеточного метаболизма.

Из четырех изоферментов выделяется гексокиназа IV (глюкокиназа), которая отличается от остальных изоферментов высокой специфичностью к глюкозе, низким сродством к ней и нечувствительностью к ингибированию продуктом реакции.

Мультиферментные комплексы

В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом.

Возникает туннельный эффект,  т.е. субстрат попадает в созданный ферментами «туннель».

В результате промежуточные метаболиты избегают контакта с окружающей средой, снижается время их перехода к следующему активному центру и значительно ускоряется скорость реакции.

Абзимы

Абзимами называются антитела, имеющие каталитическую функцию (англ. abzymes, antibodies as enzymes) и катализирующие конкретные реакции. Такая способность возникает в результате формирования промежуточного продукта при связывании антитела с антигеном (имитация переходного комплекса E-X ферментативной реакции).

Ферменты

Ферменты — это «рабочие лошадки» нашего организма. Если заглянуть в академический справочник, то можно выяснить, что слово ферменты в переводе с латыни, означают закваску. И именно благодаря такой вот закваске, в нашем организме ежесекундно происходит огромное количество химических процессов.

Каждый их этих химических процессов имеет свою специализацию. Во время одного, перевариваются белки, во время другого – жиры, ну а третий отвечает за усвоение углеводов. Кроме того, ферменты способны преобразовывать одно вещество в другое, более важное для организма в настоящий момент.

Продукты богатые ферментами:

Открытие ферментов произошло в 1814 году, благодаря превращению крахмала в сахар. Такое превращение случилось в результате воздействия фермента амилазы, выделенного из проростков ячменя.

В 1836 году был открыт фермент, названный в последствии пепсином. Он вырабатывается в нашем желудке самостоятельно, и при помощи соляной кислоты активно расщепляет белки. Пепсин активно используется и в сыроварении. А в дрожжевой трансформации спиртовое брожение вызывает фермент под названием зимаза.

По химической структуре ферменты относятся к классу белков. Это биокатализаторы, осуществляющие превращение веществ в организме. Ферменты по своему назначению делятся на 6 групп: лиазы, гидролазы, оксидоредуктазы, трансферазы, изомеразы и лигазы.

В 1926 году энзимы были впервые выделены из живых клеток и получены в кристаллическом виде. Таким образом, появилась возможность использовать их в составе медицинских препаратов для улучшения способности организма к перевариванию пищи.

Большой востребованностью сегодня пользуется панкреатин, извлекаемый из поджелудочной железы крупного рогатого скота, бромелайн (ананасовый энзим), папаин, полученный их экзотического фрукта папайи. А в жирных продуктах растительного происхождения, например, в авокадо, и в поджелудочной железе животных и человека содержится фермент липаза, участвующий в расщеплении жиров.

Суточная потребность в ферментах

Общее количество ферментов, необходимых организму для полноценного функционирования в течение суток, рассчитать сложно, из-за большого количества энзимов, существующих в нашем организме в самых разных количествах.

Если в желудочном соке содержится мало протеолитических ферментов, тогда количество продуктов содержащих необходимые ферменты следует увеличить. Панкреатин, например, назначается в размере, начиная от 576 мг в день и заканчивая, при необходимости, увеличенной в 4 раза дозировкой этого медицинского препарата.

Потребность в ферментах возрастает:

• при вялой работе желудочно-кишечного тракта;
• при некоторых заболеваниях органов пищеварения;
• лишнем весе;
• слабом иммунитет;.
• интоксикациях организма;
• в преклонном возрасте, когда собственные ферменты хуже вырабатываются.

Потребность в ферментах снижается:

• в случае повышенного количества протеолитических ферментов желудочного сока;
• индивидуальной непереносимости продуктов и препаратов, содержащих ферменты.

Ферменты участвуют в процессе пищеварения, помогая организму перерабатывать пищу. Они нормализуют обмен веществ, способствуя снижению веса. Укрепляют иммунитет, выводят из организма токсины.

Способствуют обновлению клеток организма и ускоряют процесс самоочищения организма. Преобразовывают питательные вещества в энергию. Ускоряют заживление ран.

Кроме того, пища богатая ферментами, увеличивает количество антител, которые успешно борются с инфекциями, укрепляя тем самым наш иммунитет. Присутствие в пище пищеварительных ферментов способствует ее переработке и надлежащему всасыванию питательных веществ.

Взаимодействие с эссенциальными элементами

Тесно взаимодействуют с энзимами главные компоненты нашего организма – белки, жиры, углеводы. Витамины также способствуют более активной работе некоторых ферментов.

Для активности ферментов необходимо кислотно-щелочное равновесие организма, наличие коферментов (производных витаминов) и кофакторов. А также отсутствие ингибиторов – определенных веществ, продуктов обмена, подавляющих активность ферментов во время химических реакций.

Признаки недостатка ферментов в организме:

• нарушения в работе желудочно-кишечного тракта;
• общая слабость;
• недомогание;
• боль в суставах;
• ахилический гастрит;
• повышенный нездоровый аппетит.

Признаки избытка ферментов в организме:

• головная боль;
• раздражительность;
• аллергии.

Регулярное употребление продуктов, содержащих ферменты, помогает восполнить недостаток необходимых энзимов в организме. Но для их полноценного усвоения и жизнестойкости, необходимо обеспечить определенное кислотно-щелочное равновесие, свойственное только здоровому организму.

Кроме того, при некоторых заболеваниях желудочно-кишечного тракта, определенные виды ферментов перестают вырабатываться организмом в достаточном количестве. В этом случае на помощь приходят БАДы и некоторые медицинские препараты.

Ферменты для красоты и здоровья

Поскольку ферменты занимаются трансформацией одних соединений в другие, более важные, то их функционирование предопределяет не только здоровье всего нашего организма, но также и влияет на внешний вид кожи, волос, ногтей, оптимальный вес тела.

Поэтому, употребляя продукты, содержащие ферменты, можно не только наладить общее питание всего организма, но также и усилить свою внешнюю красоту и привлекательность. Недаром говорят, что красота – это, в первую очередь, отличное здоровье всего организма!