РИБОСОМА

Рибосома – минифабрика по производству белков

: 11 Ноя 2006 , Загадки «ржавой» ДНК , том 12, №6

Одним из наиболее сложных процессов, осуществляемых живыми существами, является, пожалуй, синтез белков — важнейших структурных и функциональных «кирпичиков» любого организма. Подлинное понимание молекулярных процессов, лежащих в его основе, могло бы пролить свет на неимоверно давние события, связанные с тайной зарождения самой Жизни…

Во всех живых организмах, от простейших бактерий до человека, белки синтезируются специальными клеточными устройствами рибосомами. На этих уникальных фабриках происходит образование белковой цепи из отдельных аминокислот.

В клетках, ведущих интенсивный белковый синтез, рибосом очень много: так, в одной бактериальной клетке содержится около 10 тыс. этих минифабрик, составляющих до 30% общей сухой массы клетки! В клетках высших организмов рибосом содержится меньше — их число зависит от типа ткани и уровня метаболизма клетки.

Рибосома синтезирует белок со средней скоростью 10—20 аминокислот в секунду. Точность трансляции исключительно высока — ошибочное включение «неправильного» аминокислотного остатка в цепь белка составляет в среднем одну аминокислоту на 3 тыс. звеньев (при средней длине белковой цепи у человека в 500 аминокислотных остатков), т. е. всего одна ошибка на шесть белков.

О генетическом коде

Программа, задающая последовательность аминокислотных остатков в белке, записана в геноме клетки: около полувека назад было установлено, что аминокислотные последовательности всех белков непосредственно закодированы в ДНК с помощью так называемого генетического кода.

Согласно этому коду, универсальному для всех живых организмов, каждой из двадцати существующих аминокислот соответствует свой кодон — тройка нуклеотидов, представляющих собой элементарные единицы цепочки ДНК. Любой белок закодирован в ДНК определенной последовательностью кодонов.

Эта последовательность называется геном.

Одна клетка может содержать до 10 тыс. рибосом — белковых минифабрик, составляющих до 30% сухой клеточной массы

Как же эта генетическая информация доходит до рибосомы? На отдельном гене, как на матрице, синтезируется цепь еще одной информационной молекулы — рибонуклеиновой кислоты (РНК). Этот процесс копирования гена, называемый транскрипцией, осуществляется специальными ферментами — РНК-полимеразами.

В результате получается матричная РНК (мРНК), которая и используется рибосомами в качестве программы для синтеза белка. Сам синтез, т.е. перевод генетической информации с языка нуклеотидной последовательности мРНК на язык аминокислотной последовательности белка, называется трансляцией.

Декодирование и синтез

В клетках эукариот одну мРНК обычно транслирует сразу множе­ство рибосом, образуя так называемые полисомы, которые можно отчетливо видеть с помощью электронной микроскопии, позволяющей получать увеличение в десятки тысяч раз.

Как поступают в рибосому аминокислоты, являющиеся строитель­ными кирпичиками для синтеза белка? Еще в 50-х годах прошлого столетия были открыты особые «перевозчики», доставляющие аминокислоты в рибосому, — короткие (длиной менее 80 нуклеотидов) транспортные РНК (тРНК). Специальный фермент присоединяет аминокислоту к одному из концов тРНК, причем каждой аминокислоте соответствует строго определенная тРНК. Синтез белка на рибосоме включает три основные стадии: начало, удлинение полипептидной цепи и окончание.

Сама рибосома — одна из самых сложно организованных молекулярных машин клетки — состоит из двух неравных частей, так называемых субчастиц (малой и большой).

Ее можно легко разделить на части центрифугированием при сверхвысоких скоростях в специальных пробирках с раствором сахарозы, концентрация которой увеличивается сверху вниз.

Поскольку малая субчастица в два раза легче большой, они движутся от верха пробирки к дну с разными скоростями.

Малая субчастица отвечает за декодирование генетической информации. Она состоит из высокомолекулярной рибосомной РНК (рРНК) и нескольких десятков белков (около 20 у прокариот и более 30 — у эукариот).

В раковых клетках резко повышается уровень некоторых рибосомных белков. Возможная причина — сбои в механизмах авторегуляции их производства

Большая субчастица, ответст­венная за образование пептидной связи между аминокислотными остатками, состоит из нескольких рРНК: одной высокомолекулярной и одной (или двух в случае эукариот) низкомолекулярной, а также нескольких десятков белков (более 30 у прокариот и до 50 у эукариот). О масштабе деятельности рибосом можно судить хотя бы по тому факту, что рибосомная РНК составляет около 80 % всей РНК клетки, тРНК, транспортирующая аминокислоты, — около 15 %, тогда как матричная РНК, несущая информацию о белковой последовательности, — лишь 5 %!

Нужно отметить, что рибосомные белки наделены множеством других, дополнительных функций, которые могут проявляться на разных этапах жизнедеятельности клетки.

Например, рибосомный белок S3 человека — один из ключевых белков центра связывания мРНК на рибосоме — принимает также участие в «ремонте» повреждений в ДНК (Kim et al.

, 1995), участвует в апоптозе (запрограммированной гибели клетки) (Jung et al., 2004), а также защищает от разрушения белок теплового шока (Kim et al., 2006).

Недавно сотрудниками лаборатории структуры и функции рибосом ИХБФМ СО РАН был открыт новый механизм авторегуляции биосинтеза рибосомных белков у человека, основанный на принципе обратной связи. Не­управляемый синтез рибосомных белков, характерный для опухолевых клеток, вероятно, вызван сбоями именно в этом механизме.

Дальнейшие исследования в этой области представляют особый инте¬рес не только для ученых, но и для медиков.

Работает как «рибозим»

Удивительно, но, несмотря на миллиарды лет эволюции, разделяющие бактерии и человека, вторичная структура рибосомальных РНК у них мало различается.

О том, как уложена рРНК в субчастицах и каким образом она взаимодействует с рибосомными белками, до недавнего времени было известно не много.

Революционный сдвиг в понимании устройства рибосомы на молекулярном уровне произошел на рубеже нового тысячелетия, когда с помощью рентгеноструктурного анализа удалось расшифровать на уровне отдельных атомов структуру рибосом простейших организмов и их модельных комплексов с мРНК и тРНК. Это позволило понять молекулярные механизмы декодирования генетической информации и образования связей в молекуле белка.

Оказалось, что оба важнейших функциональных центра рибосомы — как декодирующий на малой субчастице, так и отвечающий за синтез белковой цепочки на большой субчастице — сформированы не белками, а рибосомной РНК. То есть, рибосома работает подобно рибозимам — необычным ферментам, состоящим не из белков, а из РНК.

Рибосомные белки, тем не менее, также играют важную роль в работе рибосомы. В отсутствие этих белков рибосомные РНК совершенно неспособны ни декодировать генетическую информацию, ни катализировать образование пеп­тидных связей.

Белки обеспечивают необходимую для работы рибосомы сложную «укладку» рРНК в функциональных центрах, служат «передатчиками» изменений пространственной структуры рибосомы, необходимых в процессе работы, а также связывают различные молекулы, влияющие на скорость и точность процесса белкового синтеза.

Сама рабочая схема белкового цикла в принципе одинакова для рибосом всех живых существ. Однако до сих пор неизвестно, до какой степени схожи молекулярные механизмы работы рибосом у разных организмов. Особенно не хватает информации об устройстве функциональных центров рибосом высших организмов, которые изучены гораздо хуже, чем рибосомы простейших.

Это связано с тем, что многие из методов, успешно использованных для исследования рибосом прокариот, оказались для эукариот неприменимыми. Так, из рибосом высших организмов не удается получить кристаллы, пригодные для рентгеноструктурного анализа, а их субчастицы невозможно «собрать» в пробирке из смеси рибосомных белков и рРНК, как это делается у простейших.

От низших — к высшим

И все-таки способы получения сведений о строении функциональных центров рибосом высших организмов существуют. Одним из таких методов является метод химического аффинного сшивания, разработанный 35 лет назад в отделе биохимии НИОХ СО АН СССР (ныне ИХБФМ СО РАН) под руководством академика Д. Г. Кнорре.

Метод основан на использовании коротких синтетических мРНК, несущих в выбранном положении химически активные («сшивающие») группы, которые в нужный момент можно активировать (например, облучая мягким ультрафиолетовым светом).

Метод аффинного химического сшивания был разработан 35 лет назад в отделе биохимии НИОХ СО АН СССР (ныне ИХБФМ СО РАН) под руководством академика Д. Г. Кнорре.До появления рентгеноструктурного анализа рибосом он использовался во всем мире для изучения рибосом у прокариот.
Этот метод и сегодня является основным для изучения структурно-функциональной организации рибосом высших организмов

Достоинство этого метода в том, что сшивающую группу можно присоединить практически к любому нуклеотидному остатку мРНК и в результате получить детальную информацию о его окружении на рибосоме.

Впервые экспериментально удалось показать, что все нуклеотиды рРНК малой рибосомной частицы человека, соседствующие с кодонами мРНК, расположены в консервативных районах вторичной структуры молекулы рРНК.

Более того, их расположение совпадает с положением соответствующих нуклеотидов во вторичной структуре рРНК рибосом низших организмов.

Это позволило сделать вывод, что эта часть рибосомной РНК малой субчастицы составляет эволюционно консервативный «кор» (сердцевину) рибосомы, структурно идентичный у всех организмов.

С другой стороны, в устройстве мРНК-связывающего канала рибосом у человека и низших организмов обнаружен ряд принципиальных различий. Оказалось, что у высших организмов рибосомные белки играют намного большую роль в формировании этого канала, чем у прокариот, кроме того, в этом участвуют также белки, не имеющие «двойников» (гомологов) у низших организмов.

Почему же, несмотря на то, что функция рибосомы практически не изменилась в процессе эволюции, в организации декодирующего центра рибосом у высших организ­мов появились специфичные черты? Вероятно, это связано с более сложной и многостадийной регуляцией белкового синтеза у эукариот по сравнению с прокариотами, в ходе которой рибосомные белки мРНК-связывающего канала могут взаимодействовать не только с мРНК, но и с различными факторами, влияющими на эффективность и точность трансляции. Так ли это, покажут дальнейшие исследования.

: 11 Ноя 2006 , Загадки «ржавой» ДНК , том 12, №6

Рибосома — это что? Строение рибосомы

Каждая клетка любого организма имеет сложную структуру, включающую в себя множество компонентов.

Вкратце о строении клетки

Она состоит из мембраны, цитоплазмы, органоидов, которые в них расположены, а также ядра (кроме прокариотов), в котором находятся молекулы ДНК. Кроме того, над мембраной имеется дополнительная защитная структура. В животных клетках это гликокаликс, во всех остальных — клеточная стенка.

У растений она состоит из целлюлозы, у грибов — из хитина, у бактерий — из муреина. Мембрана состоит из трех слоев: двух фосфолипидных и белкового между ними. В ней есть поры, благодаря которым осуществляется перенос веществ внутрь и наружу.

Возле каждой поры расположены специальные транспортные белки, которые пропускают в клетку только определенные вещества. Органоидами животной клетки являются:

• митохондрии, которые выполняют роль своеобразных «электростанций» (в них происходит процесс клеточного дыхания и синтез энергии);
• лизосомы, которые содержат специальные ферменты для осуществления обмена веществ;
• комплекс Гольджи, предназначенный для хранения и видоизменения некоторых веществ;
• эндоплазматический ретикулум, который нужен для транспорта химических соединений;
• центросома, состоящая из двух центриолей, которые участвуют в процессе деления;
• ядрышко, которое регулирует обменные процессы и создает некоторые органоиды;
• рибосомы, о которых мы детально поговорим в этой статье;
• растительные клетки имеют дополнительные органоиды: вакуоль, которая нужна для накопления ненужных веществ в связи с невозможностью вывода их наружу из-за прочной клеточной стенки; пластиды, которые подразделяются на лейкопласты (отвечают за запасание питательных химических соединений); хромопласты, содержащие красочные пигменты; хлоропласты, в которых находится хлорофилл и где происходит процесс фотосинтеза.

Рибосома — это что?

Раз уж мы говорим о ней в данной статье, то вполне логично задать такой вопрос. Рибосома — это органоид, который может быть расположен на внешней стороне стенок комплекса Гольджи. Нужно уточнить еще, что рибосома — это органоид, который содержится в клетке в очень больших количествах. В одной может находиться до десяти тысяч.

Итак, как уже говорилось, рибосома — это структура, которая находится на стенках комплекса Гольджи. Также она может свободно передвигаться по цитоплазме. Третий вариант, где может располагаться рибосома — мембрана клетки. И те органоиды, которые находятся в этом месте, практически не покидают его и являются стационарными.

Рибосома — строение

Как же выглядит данная органелла? Она похожа на телефон с трубкой. Рибосома эукариот и прокариот состоит из двух частей, одна из которых больше, другая — меньше. Но эти две ее составляющие не соединяются вместе, когда она находится в спокойном состоянии. Это происходит только тогда, когда рибосома клетки непосредственно начинает выполнять свои функции.

О функциях мы поговорим позже. Рибосома, строение которой описывается в статье, также имеет в своем составе информационную РНК и транспортную РНК. Данные вещества необходимы для того, чтобы записывать на них информацию о нужных клетке белках. Рибосома, строение которой мы рассматриваем, не имеет собственной мембраны.

Ее субъединицы (так называются две ее половины) ничем не защищены.

То, за что отвечает рибосома, — синтез белка. Он происходит на основе информации, которая записана на так называемой матричной РНК (рибонуклеиновой кислоте).

Во время данной процедуры синтезируемая полипептидная цепь находится между двумя субъединицами рибосомы.

Где они формируются?

Рибосома — органоид, который создается ядрышком. Данная процедура происходит в десять этапов, на протяжении которых постепенно формируются белки малой и большой субъединиц.

Каким образом происходит формирование белков?

Биосинтез белков происходит в несколько этапов. Первый из них — это активация аминокислот. Всего их существует двадцать, при комбинировании их разными методами можно получить миллиарды различных белков. На протяжении данного этапа из аминокислот формируется аминоалиц-т-РНК. Данная процедура невозможна без участия АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты).

Также для осуществления этого процесса необходимы катионы магния. Второй этап — это инициация полипептидной цепи, или процесс объединения двух субъединиц рибосомы и поставка к ней необходимых аминокислот. В данном процессе также принимают участие ионы магния и ГТФ (гуанозинтрифосфат). Третий этап называется элонгацией. Это непосредственно синтез полипептидной цепи.

Происходит методом трансляции. Терминация — следующий этап — это процесс распада рибосомы на отдельные субъединицы и постепенное прекращение синтеза полипептидной цепочки. Далее идет последний этап — пятый — это процессинг. На этой стадии из простой цепи аминокислот формируются сложные структуры, которые уже и представляют собой готовые белки.

В данном процессе участвуют специфические ферменты, а также кофакторы.

Структура белка

Так как рибосома, строение и функции которой мы разобрали в этой статье, отвечает за синтез белков, то давайте рассмотрим подробнее их структуру. Она бывает первичной, вторичной, третичной и четвертичной. Первичная структура белка — это определенная последовательность, в которой располагаются аминокислоты, формирующие данное органическое соединение.

Вторичная структура белка представляет собой сформированные из полипептидных цепочек альфа-спирали и бета-складки. Третичная структура белка предусматривает определенную комбинацию альфа-спиралей и бета-складок. Четвертичная же структура заключается в формировании единого макромолекулярного образования.

То есть комбинации альфа-спиралей и бета-структур формируют глобулы либо фибриллы. По этому принципу можно выделить два типа белков — фибриллярные и глобулярные. К первым относятся такие, как актин и миозин, из которых сформированы мышцы. Примерами вторых могут служить гемоглобин, иммуноглобулин и другие. Фибриллярные белки напоминают собой нить, волокно.

Глобулярные больше похожи на клубок сплетенных между собой альфа-спиралей и бета-складок.

Что такое денатурация?

Каждый наверняка слышал это слово. Денатурация — это процесс разрушения структуры белка — сначала четвертичной, затем третичной, а после — и вторичной. В некоторых случаях происходит и ликвидация первичной структуры белка. Данный процесс может происходить вследствие воздействия на данное органическое вещество высокой температуры.

Так, денатурацию белка можно наблюдать при варке куриных яиц. В большинстве случаев этот процесс необратим. Так, при температуре выше сорока двух градусов начинается денатурация гемоглобина, поэтому сильная гипертермия опасна для жизни.

Денатурацию белков до отдельных нуклеиновых кислот можно наблюдать в процессе пищеварения, когда с помощью ферментов организм расщепляет сложные органические соединения на более простые.

Вывод

Роль рибосом очень сложно переоценить. Именно они являются основой существования клетки. Благодаря данным органоидам она может создавать белки, которые ей необходимы для самых разнообразных функций.

Органические соединения, формирующиеся рибосомами, могут играть защитную роль, транспортную, роль катализатора, строительного материала для клетки, ферментативную, регуляторную (многие гормоны имеют белковую структуру).

Поэтому можно сделать вывод, что рибосомы выполняют одну из самых важных функций в клетке. Поэтому их и так много — клетке всегда нужны продукты, синтезируемые данными органоидами.

Рибосомы | Биология

Рибосомы являются важнейшими органоидами клетки, так как на них протекает процесс трансляции — синтез полипептида на матричной РНК (мРНК). Другими словами, рибосомы служат местом белкового синтеза.

Строение рибосом

Рибосомы относятся к немембранным органоидам. Они очень мелкие (около 20 нм), но многочисленные (тысячи и даже миллионы на клетку), состоят из двух частей – субъединиц.

В состав субчастиц входят рибосомальные РНК (рРНК) и рибосомные белки, т. е. рибосомы по химическому составу являются рибонуклеопротеидами. Однако в них также присутствует небольшое количество низкомолекулярных соединений.

Из-за многочисленности рибосом, рРНК составляет более половины от всей РНК клетки.

Одну из субъединиц называют «малой», вторую – «большой».

В собранной из субъединиц рибосоме выделят два (по одним источникам) или три (по другим) участка, которые называют сайтами. Один из участков обозначают A (aminoacyl) и называют аминоацильным, второй — P (peptidyl) — пептидильный.

Данные сайты являются основными каталитическими центрами протекающих на рибосомах реакций. Третий участок обозначают E (exit), через него освободившаяся от синтезируемого полипептида транспортная РНК (тРНК), покидает рибосому.

Кроме перечисленных сайтов на рибосомах есть другие участки, используемые для связывания различных ферментов.

Когда субъединицы диссоциированы (разъединены) специфичность сайтов теряется, т. е. они определяются сочетанием соответствующих областей обеих субъединиц.

Отличие рибосом прокариот и эукариот

Соотношение по массе белков и РНК в рибосоме примерно поровну. Однако у прокариот белков меньше (около 40%).

Размеры как самих рибосом, так и субъединиц выражают в скорости их седиментации (осаждения) при центрифугировании. При этом S обозначает константу Сведберга — единицу, характеризующую скорость оседания в центрифуге (чем больше S, тем быстрее частица осаждается, а значит тяжелее). У прокариот рибосомы имеют размер в 70S, а у эукариот — в 80S (т.

е. они тяжелее и крупнее). При этом субъединицы прокариотических рибосом имеют значения 30S и 50S, а эукариотических — 40S и 60S. Размеры рибосом в митохондриях и хлоропластах эукариот сходны с прокариотическими (хотя имеют определенную вариабельность по размерам), что может указывать на их происхождение от древних прокариотических организмов.

У эукариот в субъединицах больше молекул белка, а также в большой субъединице три молекулы рРНК.

Составляющие рибосому белки и молекулы рРНК обладают способностью к самосборке и в итоге образуют сложную трехмерную структуру. Структуру рРНК поддерживают ионы магния.

Синтез рРНК

У эукариот в состав рибосом входят 4 вида рРНК. При этом три образуются из одного транскрипта-предшественника — 45S рРНК. Он синтезируется в ядрышке (на петлях хромосом его формирующем) при помощи РНК-полимеразы-1.

Гены рРНК имеют много копий (десятки и сотни) и обычно располагаются на концах разных пар хромосом. После синтеза 45S рРНК разрезается на 18S, 5.8S и 28S рРНК, каждая из которых подвергается тем или иным модификациям.

Четвертый вид рРНК синтезируется вне ядрышка с помощью фермента РНК-полимеразы-3. Это 5S РНК, которая после синтеза не нуждается в процессинге.

Третичная структура рРНК в составе рибосом очень сложная и компактная. Она служит каркасом для размещения рибосомных белков, которые выполняют вспомогательные функции для поддержания структуры и функциональности.

Функция рибосом

Функционально рибосомы являются местом связывания молекул, участвующих в синтезе (мРНК, тРНК, различные факторы). Именно в рибосоме молекулы могут занять друг по отношению к другу такое положение, которое позволит быстро протечь химической реакции реакции.

В эукариотических клетках рибосомы могут находиться свободно в цитоплазме или быть прикрепленными с помощью специальных белков к ЭПС (эндоплазматическая сеть, она же ЭР — эндоплазматический ретикулум).

В процессе трансляции рибосома перемещается по мРНК. Часто по одной нитевидной мРНК двигаются несколько (или множество) рибосом, образуя так называемую полисому (полирибосому).

Рибосомы — строение и функции

1001student.ru > Биология > Рибосомы — строение и функции

Строение и функции рибосом необходимо знать любому современному человеку. Функционирование клетки живого организма – сложный процесс, продолжающийся в течение жизни организма.

Рибосомы представляют собой органоиды клетки, участвующие в сложном клеточном механизме  трансляции генетического кода в цепи аминокислот. Длинные цепи аминокислот соединяются между собой, образуя белки, выполняющие различные функции. Схема строения рибосомы показана на рисунке ниже.

• Какую функцию выполняют рибосомы
• Где образуются рибосомы
• Состав и строение рибосом

Какую функцию выполняют рибосомы

Назначение описываемого органоида в любой клетке заключается в осуществлении синтеза белков. Белки используются практически всеми клетками:

• в качестве катализаторов — ускоряют время реакции;
• в качестве волокон — обеспечивают стабильность клетки;
• многие белки имеют индивидуальные задачи.

Основным хранилищем информации в клетках служит молекула дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Специальный фермент, РНК-полимераза, связывается с молекулой ДНК и создает «зеркальную копию» — матричную рибонуклеиновую кислоту (мРНК), свободно перемещающуюся из ядра в цитоплазму клетки.

Цепочка рибонуклеиновой кислоты обрабатывается при выходе из ядра; области РНК, которые не кодируют белки, удаляются; мРНК используется для дальнейшего синтеза белка.

Каждая мРНК состоит из 4 различных нуклеиновых кислот, тройки которых составляют кодоны. Каждый кодон определяет специфическую аминокислоту. В организме всех живых существ на Земле встречаются 20 аминокислот. Кодоны, используемые для спецификации аминокислот, почти универсальны.

Кодон, запускающий все белки — «AUG», последовательность нуклеиновых оснований:

Специальная молекула РНК поставляет аминокислоты для синтеза — транспортная РНК или тРНК. К активному кодону подходит тРНК, несущая соответствующую аминокислоту, ассоциируется с ним. Происходит образование пептидной связи новой аминокислоты со строящимся белком.

Где образуются рибосомы

Составные части органоида образуются в ядрышке. Две субъединицы объединяются для начала химического процесса синтеза белка из цепи мРНК. Рибосома действует в качестве катализатора, образуя пептидные связи между аминокислотами. Использованная тРНК высвобождается обратно в цитозоль, в дальнейшем она может связываться с другой аминокислотой.

Органоид достигнет стоп-кодона мРНК (UGA, UAG и UAA), остановив процесс синтеза. Специальные белки (факторы терминации) прервут цепочку аминокислот, отделив ее от последней тРНК — формирование белка закончится.

Различные белки требуют некоторых модификаций, транспортировки в определенные области клетки до начала функционирования.

Рибосома, прикрепленная к эндоплазматическому ретикулуму, поместит вновь образованный белок внутрь, он пройдет дополнительные модификации, будет должным образом свернут.

Рибосомы создают нужные клеткам белки, составляющие около 20 процентов состава клетки. Приблизительно в клетке находится 10 000 различных белков, приблизительно по миллиону копий каждого.

Рибосома эффективно и быстро участвует в синтезе, добавляя 3-5 аминокислот к белковой цепи в секунду. Короткие белки, содержащие несколько сотен аминокислот, могут быть синтезированы за считанные минуты.

Состав и строение рибосом

Рибосомы имеют схожую структуру в клетках всех организмов Земли, незаменимы при синтезе белков. В начале эволюции различных форм жизни рибосома была принята в качестве универсального способа перевода РНК в белки. Эти органоиды изменяются в различных организмах незначительно.

Описываемые органоиды состоят из большой и малой субъединицы, располагающихся вокруг молекулы мРНК. Каждая субъединица представляет собой комбинацию белков и РНК, называемых рибосомальной РНК (рРНК).

Длина рРНК в разных цепях разная. рРНК окружена белками, создающими рибосому. рРНК удерживает мРНК и тРНК в органоиде и действует в качестве катализатора для ускорения образования пептидных связей между аминокислотами.

Рибосомы измеряются в единицах Svedberg, означающих сколько времени требуется молекуле для осаждения из раствора в центрифуге. Чем больше число, тем больше молекула.

Различия между прокариотическими и эукариотическими рибосомами рассмотрены в таблице.

Рибосомы отвечают за процесс синтеза белка – двигательной силы организма и являются одним из ключевых органоидов живой клетки, представленной во всем многообразии живых существ на Земле.

Строение и функции рибосом. Биосинтез белков и значение рибосом для организма

Рибосомы — субмикроскопические немембранные органеллы, необходимые для синтеза белка. Они объединяют аминокислоты в пептидную цепь, образуя новые белковые молекулы. Биосинтез осуществляется по матричной РНК путем трансляции.

Особенности строения

Рибосомы находятся на гранулярном эндоплазматическом ретикулуме или свободно плавают в цитоплазме. Крепятся они к эндоплазматической сети своей большой субъединицей и синтезируют белок, который выводится за пределы клетки, используется всем организмом. Цитоплазменные рибосомы в основном обеспечивают внутренние потребности клетки.

Форма шаровидная или овальная, в диаметре около 20нм.

На этапе трансляции к мРНК может прикрепляться несколько рибосом, образуя новую структуру – полисому. Сами же они образуются в ядрышке, внутри ядра.

Выделяют 2 вида рибосом:

• Малые – находятся в прокариотических клетках, а также в хлоропластах и митохондриальном матриксе. Они не связаны с мембраной и имеют меньшие размеры (в диаметре до 15нм).
• Большие – находятся в эукариотических клетках, могут достигать в диаметре до 23нм, связываются с эндоплазматической сетью или крепятся к мембране ядра.

Схема строения

Строение обоих видов идентичное. В состав рибосомы входят две субъединицы — большая и малая, которые в сочетании напоминают гриб. Объединяются они при помощи ионов магния, сохраняя между соприкасающимися поверхностями небольшую щель. При дефиците магния субъединицы отдаляются, происходит дезагрегация и рибосомы уже не могут выполнять свои функции.

Химический состав

Рибосомы состоят из высокополимерной рибосомальной РНК и белка в соотношении 1:1. В них сосредоточено примерно 90% всей клеточной РНК. Малая и большая субъединицы содержат около четырех молекул рРНК, которая имеет вид нитей собранных в клубок. Окружены молекулы белками и формируют вместе рибонуклеопротеид.

Полирибосомы – это объединение информационной РНК и рибосом, которые нанизываются на нить иРНК. В период отсутствия синтезирующих процессов, рибосомы разъединяются и обмениваются субъединицами. При поступлении иРНК они снова собираются в полирибосомы.

Количество рибосом может изменяться в зависимости от функциональной нагрузки на клетку. Десятки тысяч находятся в клетках с высокой митотической активностью (меристема растений, стволовые клетки).

Образование в клетке

Субъединицы рибосом формируются в ядрышке. Матрицей для синтеза рибосомальной РНК является ДНК. Для полного созревания они проходят несколько этапов:

• Эосома – первая фаза, при этом в ядрышке на ДНК синтезируется лишь рРНК;
• неосома – структура включающая не только рРНК, но и белки, после ряда модификаций выходит в цитоплазму;
• рибисома – зрелая органелла, состоящая из двух субъединиц.

Биосинтез белков на рибосомах

Трансляция или синтез белков на рибосомах с матрицы иРНК – конечный этап преобразования генетической информации в клетках. Во время трансляции информация, закодированная в нуклеиновых кислотах, переходит в белковые молекулы со строгой последовательностью аминокислот.

Трансляция – весьма непростой этап (в сравнении с репликацией и транскрипцией). Для проведения трансляции в процесс включаются все виды РНК, аминокислот, множество ферментов, которые могут исправлять погрешности друг друга. Самые важные участники трансляции – это рибосомы.

После транскрипции, новообразованная молекула иРНК, выходит из ядра в цитоплазму. Здесь после нескольких преобразований она соединяется с рибосомой. При этом аминокислоты приводятся в действие после взаимодействия с энергетическим субстратом – молекулой АТФ.

В таком виде они переносятся на рибосому и тРНК, с определенной аминокислотой, прикрепляется на иРНК в предназначенном месте. Далее рибосомальные ферменты формируют пептидную связь между присоединенной аминокислотой и строящимся полипептидом.

После рибосома перемещается по цепи информационной РНК, оставляя участок для прикрепления следующей аминокислоты.

Рост полипептида идет до того момента, пока рибосома не встретит «стоп-кодон», который сигнализирует об окончании синтеза. Для освобождения новосинтезированного пептида от рибосомы включаются факторы терминации, окончательно завершающие биосинтез. К последней аминокислоте прикрепляется молекула воды, а рибосома распадается на две субъединицы.

Когда рибосома продвигается дальше по иРНК, она освобождает начальный отрезок цепи. К нему снова может присоединиться рибосома, которая начнет новый синтез. Таким образом, используя одну матрицу для биосинтеза, рибосомы создают одномоментно множество копий белка.

Роль рибосом в организме

1. Рибосомы синтезируют белок для собственных нужд клетки и за ее пределы. Так в печени образуются плазменные факторы свертывания крови, плазмоциты продуцируют гамма-глобулины.
2. Считывание закодированной информации с РНК, соединение аминокислот в запрограммированном порядке с образованием новых белковых молекул.
3. Каталитическая функция – формирование пептидных связей, гидролиз ГТФ.
4. Свои функции в клетке рибосомы выполняют более активно в виде полирибосом. Эти комплексы способны одновременно синтезировать несколько молекул белка.

Оцените, пожалуйста, статью. Мы старались:) (7 4,14 из 5)
Загрузка…

Рибосомы

Рибосомы (ribosome) является немембранные органелл клетки, состоящий из рРНК и рибосомных белков (протеинов). Рибосомы осуществляет биосинтез белков транслируя с мРНК полипептидную цепь. Таким образом, рибосому можно считать фабрикой, производящей белки, основываясь на имеющейся генетической информации.

В клетке созревшие рибосомы находятся преимущественно в компартментах, для активного белкового синтеза. Они могут свободно плавать в цитоплазме или быть прикрепленными к цитоплазматического стороны мембран эндоплазматического ретикулума или ядра. Активные (те что есть в процессе трансляции) рибосомы находятся преимущественно в виде полисом.

Существует ряд свидетельств, указывающих на то, что рибосома является рибозимов.

Исторический обзор

Рибосомы было обнаружено в начале 1950-х годов. Первое глубокое исследование и описание рибосом, как клеточных органелл, было совершено Джорджем Паладе (George E. Palade).

По имени исследователя, рибосомы были названы «частицами Паладе», но впоследствии, в 1958 году, их было переименовано в «рибосомы», учитывая высокое содержание РНК.

Роль рибосом в биосинтезе белков было установлено более десятилетием позже.

Синтетическая рибосома

После отсоединения от мРНК и началом нового раунда трансляции рибосомальные малая и большая субъединицы отделяются друг от друга. Поэтому, создание синтетической рибосомы было технически сложным, поскольку синтетические и имеющиеся в клетке субъединицы смешивались от раунда к раунду трансляции.

Начиная с конца 90-х годов 20 века удалось создать несколько видов мутантных малых субъединиц рибосомы, которые имели специфическую последовательность в 16S рРНК и соединялись с мРНК, в которой последовательность Шайна-Дальгарно была специфически синтезирована для взаимодействия с модифицированной 16S рРНК. Это позволило выполнять отбор мутировавших малых субъединиц РНК от нативных и интрудукуваты несколько мутаций для изучения свойств синтеза белка.

Однако большая рибосомальная субъединица представила проблемы, поскольку при создании синтетического варианта не бело возможности заставить его отделяться от мРНК или от малой субъединицы после завершения одного раунда трансляции.

Большая субъединица содержит важные для изучения структуры, такие как канал для выхода синтезируемого белка и сайт PTC (англ.

Peptidyl transferase centre), в котором происходит соединение аминокислоты, присоединена к тРНК, которая находятся на А-сайте рибосомы, к пептидильного цепи , который соединен к молекуле тРНК, которая находится на P-сайи рибосомы

В июле 2015 года удалось синтезировать первую полностью синтетическую рибосому. Для того, чтобы большая и малая субъединицы НЕ отсоединялись, их было связано в одну молекулу путем синтеза 16S-23S конструкта (Ribo-T). Такая синтетическая рибосома успешно выполняла синтез белка не только in vitro, но и поддерживала рост E.coli при вынужденной отсутствия нативных рибосом.

Общее строение

Рибосомы прокариот и эукариот очень похожи по строению и функции, но отличаются размером. Они состоят из двух субъединиц: одной большой и одной малой. Для процесса трансляции необходимо слаженное взаимодействие обеих субъединиц, вместе составляют комплекс с молекулярной массой несколько миллионов Дальтон (Da).

Субъединицы рибосом обычно обозначаются единицами Сведберга (S), является мерой скорости седиментации при центрифугирования и зависят от массы, размера и формы частицы.

Обозначены в этих единицах, большая субъединица является 50S или 60S (прокариотические или эукариотические, соответственно), имела является 30S или 40S, и целая рибосома (комплекс малой вместе с большой) 70S или 80S.

Молекулярный состав

Молекулярный состав рибосом является достаточно сложным. Например, рибосома дрожжей «Saccharomyces cerevisiae» состоит из 79 рибосомных белков и 4 различных молекул рРНК. Биогенез рибосом также чрезвычайно сложным и многоступенчатым процессом, происходящим в ядре и ядрышке эукариотической клетки.

Атомная структура большой субъединицы (50S) организма Haloarcula marismortui была опубликована N. Ban et al. В журнале Science 11 августа 2000. Вскоре после этого, 21шого сентября 2000 года, BT Wimberly, et al.

, Опубликовали в журнале Nature структуру 30S субъединицы организма Thermus thermophilus. Используя эти координаты, MM Yusupov, et al.

Сумели реконструировать целую 70S частичку Thermus thermophilus и опубликовать ее в журнале Science, в Мае 2001 В 2009 году профессор Джордж Чьорч (George Church) и коллеги из Гарварда создали полностью функциональную искусственную рибосому в обычных условиях , которые присутствуют в клеточном среде. Как конструкционные элементы использовались молекулы с расщепленной с помощью энзимов кишечной палочки. Созданная рибосома успешно синтезирует белок, отвечающий за биолюминесценцию.

Центры связывания РНК

Рибосомы содержит четыре сайты связывания для молекул РНК: один для мРНК и три для тРНК. Первый сайт связывания тРНК называется сайтом 'аминоацил-тРНК «, или» А-сайтом «. В этом сайте содержится молекула тРНК «заряженная» «следующей» аминокислотой.

Другой сайт, «пептидил-тРНК 'связывающий, или» P-сайт «, содержит молекулу тРНК, связывает растущий конец полипептидной цепи. Третий сайт, это «сайт выхода», или «E-сайт». В этот сайт попадает пустая тРНК которая избавилась растущего конца полипептида, после его взаимодействия с последующей «заряженной» аминокислотой в пептидильному сайте.

Сайт связывания мРНК находится в малой субъединицы. Он удерживает рибосому «нанизанной» на мРНК которую рибосома транслирует.

Функция

Рибосомы являются органелл, на которой происходит трансляция генетической информации, закодированной в мРНК. Эта информация воплощается в синтезированный тут же полипептидную цепь.

Рибосомы несет двоякую функцию: является структурной платформой для процесса декодирования генетической информации с РНК, и владеет каталитическим центром ответственным за формирование пептидной связи, так называемым «пептидил-трансферазним центром».

Считается пептидил-трансферазна активность ассоциируется с рРНК, и поэтому рибосома является рибозимов.

Локализация рибосом

Рибосомы классифицируются как свободные (находятся в гиалоплазме) и несвободные или прикрепленные (связанные с мембранами эндоплазматической сети).

Свободные и прикреплены рибосомы отличаются только локализацией, но они структурно идентичны. Рибосому называют свободной или прикрепленной в зависимости от того белок синтезируемый имеет ЭР-нацеленную сигнальную последовательность, поэтому индивидуальная рибосома может быть прикрепленной создавая один белок, но свободной в цитозоле когда создает другой белок.

Рибосомы иногда называют органеллами, но использование термина органеллы ограничивается субклеточном компонентами которых фосфолипидную мембрану, а рибосома (being entirely particulate) таковой не является. Поэтому рибосомы иногда описывают как «немембранные органеллы».

Общая информация

В эукариотических организмах рибосомы можно найти не только в цитоплазме, но и внутри в некоторых крупных мембранных органеллах, в частности в митохондриях и хлоропластах.

Строение и молекулярный состав этих рибосом отличается от состава обще-клеточных рибосом, и является близким в состав рибосом прокариот.

Такие рибосомы синтезируют органелл-специфические белки, транслируя органелл-специфическую мРНК.

Signal recognition particle) выполняет распознавание тех белков в процессе синтеза, которые должны быть трансмембранными и присоединяет рибосому к эндоплазматического ретикулума. Однако в последнее время исследования указывают, что 50-75% рибосом могут быть прикреплены к ЭПР за не до конца выяснены механизмы и большинство белков в клетке проходит синтез в рибосомах, прилегающих к ЭПР.

Так, в клеточной линии HEK-293 75% мРНК видповидяе цитозольным белкам, однако до 50% рибосом связанные с ЭПР.

Болезни

Считается, что генетические дефекты рибосомных белков и факторов биогенеза рибосом является летальными на ранних эмбриональных стадиях развития высших организмов.

Экспериментальный мутагенез рибосомных белков в Drosophila melanogaster (мутации minute) вызывает общий фенотип: заниженная скорость митоза, уменьшен размер тела, заниженная фертильность, короткие реснички.

Существует ряд свидетельств связывающих раковую трансформацию клеток млекопитающих с расстройствами трансляционной системы в целом и расстройствами системы биогенеза рибосом в частности.